19 708 Pages

un aminoacyl-ARNt synthétase (numéro CE 6.1.1[1]) Il est enzyme qui catalyse la 'estérification d'un particulier acides aminés (Ou un précurseur de celui-ci) à l'un des possible ARNt correspondants, pour former un aminoacyl-ARNt. Il existe 20 dans chaque organisme, une pour chaque acide aminé codé. Cela signifie que chaque groupe d'ARNt isoaccettori est amminoacilato par une seule enzyme.

la ligase alliage initialement un molécule de ATP et l'acide aminé correspondant (ou son précurseur), pour former une aminoacyl-cyclase (avec la libération d'une molécule de pyrophosphate), Qui reste enzyme immobilisée. Il se lie ensuite à la molécule d'ARNt approprié, l'acide aminé dall'adenilato se déplaçant vers la queue 3 « de la molécule d'ARNt (en particulier de la 2'-OH ou 3'-OH de la dernière base, A76).

acide aminé + ATP → aminoacyl-ARNt + AMP

(acide aminé + ATP → aminoacyl-AMP + PPi et aminoacyl-ARNt + AMP → aminoacyl-ARNt + AMP)

Ils jouent un rôle très important, étant équipé d'une spécificité de substrat très élevé qui permet de lier l'acide aminé à son isoaccettori ARNt approprié. On peut dire que ce sont les enzymes qui exploitent la traduction de l'information génétique attribuer un acide aminé à l'anticodon de l'ARNt. Certains ont également des activités de synthétase correction des épreuves, pour assurer la bonne amino de couplage acide-ARNt: Si l'ARNt est erronée chargée, la liaison avec l'acide aminé est la hydrolysat.

Classes

Il existe deux classes de aminoacyl-ARNt synthétase:

  • Classe I a deux motifs de séquences hautement conservées et amminoacila le 2'-OH;
  • la classe II présente trois motifs de séquence hautement conservée, et le amminoacila 3'-OH.

La seule exception est la synthétase phénylalanyl-ARNt (PheRS), l'enzyme de classe II qui se lie phénylalanine le 2'-OH de l'ARNtPhe.

Ouvrages d'art

Les deux classes sont constituées par aminoacyl-ARNt synthétase composé de différents domaines.

En règle générale, ils ont un domaine catalytique (Où ils effectuent des réactions décrites ci-dessus) et un domaine de liaison à l 'anticodon (Qui interagit avec l'anticodon de l'ARNt pour assurer la liaison de l'acide aminé correct de l'ARNt lui-même). Certains autres aminoacyl-ARNt synthetase présentent également certains domaines ligands d'ARN capables de rompre les liaisons entre les acides aminés et d'ARNt ne correspondent pas.

Tous les domaines catalytiques de l'aminoacyl-ARNt synthétase appartenant à une seule classe ont une grande similitude entre eux. Les domaines catalytiques de classe I et II enzymes sont très différentes: la classe I enzymes, en fait, ont le Rossmann souvent plier, avec une architecture feuille bêta parallèle, alors que ceux de la classe II ont une repliement des protéines unique composé de feuillets bêta antiparallèles.

notes

  1. ^ (FR) 6.1.1, en ExplorEnz - La base de données d'enzymes, UIBBM.

D'autres projets




fiber_smart_record Activités Wiki:
Aidez-nous à améliorer Wikipedia!
aller