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équilibre chimique
équilibre dynamique
constante d'équilibre
constante de Dissociation
L'équation de « t Hoff van
chimique potentiel
Principe de Le Chatelier
Effet de l'ion commun
sel effet
solubilité
constante de solubilité

en chimie et biochimie, la constante de dissociation est un stable qui exprime la tendance d'un composé à dissocier (Ie décomposer pour former d'autres composés consistant en molécules ayant une poids moléculaire moins le départ des molécules du composé). Par exemple, un sel Il peut se dissocier en ions qui le composent.

La constante de dissociation est généralement désigné par K, et est l'inverse de la constante d'association. Dans le cas particulier des sels, la constante de dissociation est aussi appelée constante d'ionisation.

Considérons un générique réaction chimique, Type:

où masse le composé AxBy dissocie x moles du composé A et y moles du composé B. Dans ce cas, la constante de dissociation K Il est défini comme suit:

où [A], [B] et [AxBy] Sont respectivement les concentrations molaires A, B et complexe AxBy.

La constante de dissociation Il est parfois exprimé par son p, qui est défini comme

ces p Ils sont principalement utilisés pour covalente de dissociation (Réactions Ie dans laquelle ils sont créés ou brisés liaisons chimiques), car ce type de constantes de dissociation peut varier considérablement.

constante d'eau Dissociation

la constante de dissociation de l'eau Il est indiqué par Kw. Une molécule d'eau se dissocie la formation d'une ion hydrogène (H+) Et un ion hydroxyle (OH-), Pour laquelle la constante de dissociation de l'eau est égale à:[1]

La concentration de eau Il ne figure pas dans la définition de Kw. Il est inclus dans K qui est ensuite appelé Kw. Pour plus d'informations: autoionisation de l'eau[1]

La valeur de Kw Elle varie avec la température, comme indiqué dans le tableau ci-dessous. Dans cette variation doit être pris en compte pour effectuer des mesures précises de pH.

température
eau
(° C)
Kw× 10-14 pKw
0 0.13 14,89
10 0,3 14,52
18 0.59 14,23
25 1 14
30 1,46 13,83
50 8.0 13,10
60 12.6 12,9
70 21.2 12,67
80 35 12,46
90 53 12,28
100 73 12,14

réactions acide-base

pour la déprotonation de acides, K Il est connu sous le nom Kà, la constante de dissociation acide. la acides forts (Par exemple, le 'acide sulfurique ou l 'l'acide phosphorique) Ont des constantes de dissociation élevées; la acides faibles (Tel quel'acide acétique) Ont des constantes de dissociation inférieure.

Une molécule peut posséder différentes constantes de dissociation de l'acide. À cet égard, en fonction du nombre de protons qui peut céder, la acides Ils peuvent être classés en:

  • monoprotique (Par exemple l'acide acétique ou l'ion ammonium): Seulement un groupe dissociable;
  • diprotique (Par exemple, acide carbonique, bicarbonate, glycine): Avoir deux groupes dissociables;
  • triprotici(Acide phosphorique) possède trois groupes dissociables.

Dans le cas de plusieurs valeurs de pK, ils sont indiqués par les indices: pK1, pK2, pK3 et ainsi de suite. pour les acides aminés, la constante pK1 Il se réfère à leurs groupes carboxylique (-COOH), la constante pK2 leurs groupes amine (-NH3), Et la constante pK3 est la valeur pK de leur substituants.

liaison protéine-ligand

La constante de dissociation est couramment utilisé pour décrire le 'affinité entre un ligand () (Par exemple un médicament) et un protéine (); il utilise, par exemple, pour décrire la force de la liaison entre un ligand et une protéine particulière. La protéine ligand d'affinité sont influencées par intermoléculaire des interactions non covalentes entre les deux molécules, telles que des liaisons hydrogène, la interactions électrostatiques, l 'hydrophobie et Van der Waals. Ils peuvent également être influencés par de fortes concentrations d'autres macromolécules, ce qui provoque encombrement macromoléculaire (encombrement macromoléculaire).[2][3] La formation d'un complexe ligand-protéine () Il peut être décrit comme un procédé en deux étapes

dans laquelle est définie la constante de dissociation correspondant comme

où [], [] Et [] Représentent respectivement les concentrations de la protéine, le ligand et le complexe. La constante de dissociation a des unités molaires (M), qui correspondent à la concentration de ligand [], À laquelle le site de liaison d'une protéine particulière est occupée moitié, à savoir la concentration du ligand à laquelle la concentration des protéines ayant le site occupé par le ligand [] Est égal à la concentration de protéine avec le site non occupé par le ligand []. Plus la constante de dissociation, plus le ligand est fortement liée, et par conséquent, plus l'affinité entre le ligand et la protéine. Par exemple, un ligand avec une dissociation temps est plus fermement constant alliage nanomolaire (nM) dans une protéine particulière avec une constante de dissociation micromolaire (M). Constantes de dissociation sous-nanomolaire résultant d'une interaction de liaison entre deux molécules sont rares. Néanmoins, il y a quelques exceptions notables. la biotine et l 'avidine Ils se lient avec une constante de dissociation d'environ M = 1 fM = 0,000001 nM.[4] Les protéines inhibitrices de la ribonucléase (des inhibiteurs de ribonucléase) Peut se lier aussi ribonucléase de manière similaire avec une affinité égale à M.[5]

La constante de dissociation pour une interaction ligand-protéine particulière peut varier de façon significative selon les conditions physico-chimiques de la solution (par exemple, la température, la pH et concentration de sel). Différentes conditions mènent à un changement dans la force des interactions intermoléculaires non covalentes qui maintiennent ensemble un complexe ligand-protéine particulière. Les médicaments peuvent entraîner des effets secondaires nocifs par l'interaction avec les protéines avec lesquelles il n'a pas été prévu que interagi; Par conséquent, de nombreuses recherches pharmaceutiques vise à synthétiser des médicaments qui ne se lient avec les protéines cibles qui possèdent une affinité élevée (généralement entre 0,1 et 10 nM), ainsi que pour augmenter l'affinité entre un médicament particulier et sa protéine cible in vivo.

anticorps

Dans le cas particulier de anticorps, Il est habituellement utilisé la constante d'affinité. Il est l'inverse de la constante de dissociation.

où [ab] Il est l'anticorps, et [ag] L 'antigène. cette équilibre chimique Il est également la relation entre la quantité d'anticorps Le taux, à savoir qui se lient avec l'antigène pour former le complexe anticorps-antigène [ABAG], Et la quantité d'anticorps hors taux, à savoir qu'ils sont détachés par l'antigène. Deux anticorps peuvent donc avoir la même affinité, mais l'un des deux pourrait avoir un 'Le taux et 'hors taux très élevé, tandis que l'autre pourrait avoir à la fois faible.

notes

  1. ^ à b Acides et bases: traitement général, l'équilibre chimique
  2. ^ Zhou HX, Rivas G, Minton AP, Macromoléculaire surpeuplement et confinement: potentiels biochimiques, biophysiques et physiologiques conséquences, en Annu Rev Biophys, vol. 37, 2008, pp. 375-97, DOI:10,1146 / annurev.biophys.37.032807.125817, PMID 18573087.
  3. ^ AP Minton, L'influence de l'entassement macromoléculaire et confinement sur les réactions biochimiques macromoléculaires dans les milieux physiologiques, en J. Biol. Chem., vol. 276, nº 14, 2001, pp. 10577-80, DOI:10,1074 / jbc.R100005200, PMID 11279227.
  4. ^ Livnah O, Bayer EA. et al., Les structures tridimensionnelles de l'avidine et le complexe avidine-biotine, en Proc Natl Acad Sci USA., vol. 90, nº 11, 1993, pp. 5076-5080, DOI:10.1073 / pnas.90.11.5076, PMID 8506353.
  5. ^ Johnson RJ, McCoy JG. et al., L'inhibition de la ribonucléase pancréatique humaine par la protéine humaine Inhibiteur Ribonuclease, en Journal of Molecular Biology, vol. 368, No. 2, Avril 2007, p. 434-449, DOI:10.1016 / j.jmb.2007.02.005, PMID 17350650.

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