s
19 708 Pages

Moaa
modèle en trois dimensions de' src=
modèle en trois dimensions de l'enzyme
numéro CE 4.1.99.18
classe lyase
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

Moaa Il appartient à la superfamille des enzymes dépendantes méthylase- coenzyme S-adénosylméthionine (SAM), qui, avec amas de fer-soufre [4Fe-4S]2+ former un radical par division SAM réductrice. Caractéristiques des protéines MOAA est de contenir encore deux centres fer-soufre. La structure cristalline révèle ce qu 'il a la forme d'un homodimère de forme allongée avec des dimensions de 79 × 58 Å Å × 45 Å. Le noyau de chaque monomère, formé par l'extrémité N-terminale de la protéine, est composé d'une structure partielle [(αβ)6] un Barile TIM avec une ouverture latérale. L'extrémité C-terminale de la protéine qui recouvre l'ouverture latérale du cylindre. Cette partie se compose de trois brins antiparallèles disposés à feuille β trois hélices a. Il est intéressant de noter qu'un canal hydrophile est présent au centre de Barile TIM. [1]

Dans la biosynthèse bactérienne cofacteur de molybdène protéine Moaa Il est impliqué dans les protéines MOAC dans la transformation du précurseur de GTP en Z.

La protéine humaine analogue Moaa est connu comme MOCS1A [2].

notes

  1. ^ Petra Hänzelmann, Hermann Schindelin, La liaison des 5'-GTP à la grappe FeS C-terminal de l'enzyme S-adénosylméthionine radical Moaa permet de mieux comprendre le mécanisme., en Proc.Natl.Acad.Sci.USA, nº 103, 2006, pp. 6829-6834, DOI:10.1073 / pnas.0510711103.
  2. ^ Petra Hänzelmann, Heather L Hernández, Christian Menzel, Ricardo García-Serres, Boi Hanh Huynh, Michael K Johnson, Ralf R Mendel, Hermann Schindelin, Caractérisation des MOCS1A, une protéine fer-soufre sensible à l'oxygène impliqués dans la biosynthèse du cofacteur de molybdène humain, en Le Journal de la chimie biologique, vol. 279, nº 33, le 13 Août 2004, p. 34721-34732, DOI:10,1074 / jbc.M313398200, ISSN 0021-9258.