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lysozyme
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modèle en trois dimensions de l'enzyme
numéro CE 3.2.1.17
classe hydrolases
nom systématique
peptidoglycane N-acetilmuramoilidrolasi
autres noms
muramidase; globuline G; mucopeptide glucohydrolase; globuline G1; N, O-diacetilmuramidasi; g lysozyme; L-7001; 1,4-N-acetilmuramidasi; mucopeptide N-acetilmuramoilidrolasi; PR1-lysozyme
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM
lysozyme
Un cristal de lysozyme

la lysozyme est un enzyme 14.4 kilodaltons présents dans les tissus animaux avec des activités bactéricides. Lede la paroi cellulaire bactérienne de certaines bactéries (Gram +) Catalyser l'hydrolyse de la liaison bêta-1,4 entre 'l'acide N-acétylmuramique (NAM) et le N-acétylglucosamine (NAG), qui sont le composant principal de peptidoglycane.
Il est très présent dans de nombreuses sécrétions humaines et animales telles que larmes (Sauf ceux de bétail). Il se trouve à des concentrations élevées, même dans 'albumen d 'œuf.
Lysozyme, en se liant à la surface bactérienne, réduit la charge électrique surface négative, ce qui facilite la phagocytose de la bactérie, intervenir avant la opsonin la système immunitaire.

histoire

Lysozyme a été décrite dans 1922 de Alexander Fleming, un bactériologiste écossais, découvert la pénicilline. Il a découvert lysozyme par hasard au cours de ses recherches pour découvrir de nouveaux médicaments antibiotiques. Un jour qu'il avait un rhume, a ajouté une goutte de mucus dans un culture bactérienne et à sa grande surprise, il a remarqué que les bactéries sont mortes bientôt. Il avait en effet découvert l'une des défenses naturelles contre l'infection de notre corps. l'intention de Fleming était de trouver de nouveaux médicaments, mais le lysozyme ne peut pas être utilisé comme médicament car elle est trop grande molécule pour se déplacer entre les cellules et peut être appliquée localement seulement parce qu'il ne peut pas se propager dans tout le corps. Il a également été découragé par le fait que le lysozyme n'a eu aucun effet sur les types de bactéries les plus dangereuses.
La structure de molécule Il a été décrit plus tard par David Chilton Phillips 1965, qui a été en mesure d'obtenir une image avec un résolution de 2 Å. Son travail sur cette enzyme, puis l'a amené à expliquer comment l'activité catalytique des enzymes est en corrélation avec leur structure.
lysozyme Actuellement, il est souvent utilisé comme conservateur dans l'industrie alimentaire.

structure

Le lysozyme est une petite enzyme consistant en 129 les acides aminés et il est glucosidase. Il a une structure constituée de deux domaines: un domaine se compose essentiellement d'hélices alpha, l'autre consiste en un feuillet bêta antiparallèle et deux hélices alpha. La configuration tridimensionnelle de la molécule est maintenue par la présence de trois des ponts disulfure, deux situés dans l'hélice alpha de domaine et une dans le feuillet bêta, et dans sa partie intérieure ont peu de résidus polaires.
Il n'a pas de polypeptide groupes ou les parties de prothèse.

Mécanisme d'action

La manière dont fonctionne le lysozyme catalyse ne sont pas entièrement connue avec certitude. Être un glycosidase brise le pont oxygène (liaison glycosidique) Unir le C1 de NAM à C4 NAG.
A partir d'études effectuées avec un inhibiteur compétitif de lysozyme comme le tri NAG (polymère de NAG), on a supposé que, dans la poche de liaison avec le substrat peut être logé six résidus de saccharide dans six sites différents nommés A, B, C, D, E et F. de ces résidus d'un, le résidu D, assume une structure déformée pour s'adapter à la fente d'enzyme.
Des recherches ont donc déplacé sur les groupes catalytiques à proximité de la liaison glycosidique entre le résidu D du résiduel et qui est ce qui est brisé. Les seuls résidus catalytiques dans le voisinage de cette région sont l 'acide aspartique 52 (Asp 52) et le 'l'acide glutamique 35 (Glu 35). Le Asp 52 se trouve dans une enzyme relativement polaire et est donc dans la forme ionisée tandis que le Glu 35 se trouve dans une partie hydrophobe de la molécule d'enzyme et est sous la forme protonée.
lorsque la un groupe carboxyle Glu 35 attaque la liaison glycosidique de donner un proton (H +) à l'atome d'oxygène entre les résidus D et E, il est la rupture de la liaison avec la formation d'une carbocation sur C1 de D. Cette carbocation est un produit intermédiaire et est stabilisé par la charge négative de Asp 52 jusqu'à ce que le Glu 35 catalyse pas le transfert d'un ion hydroxyde l'eau du milieu à C1 du résidu D. La vitesse de catalyse est le plus élevé à pH 5.
Le lysozyme est présent dans le lait équin (cavaIla et âne). Dans ceux-ci les informations disponibles en rapport avec le poids moléculaire et séquence: il est probablement la même protéine (pourcentage d'identité de séquences supérieure à 96%), poids moléculaire environ 14 500, qui ont été observées dans plusieurs variantes génétiques (HERROUIN et al, 2000 ). Au niveau quantitatif, les données disponibles semblent assez limitées: Hatzipanagiotou et al. (1998), grâce à des mesures d'activité, les variations quantitatives se sont produites au cours de la lactation; selon Greppi et al. (1996), le lait équin contient des quantités plus élevées de lysozyme (0,99 g / l) par rapport à celle asinino (0,76 g / L); comme rapporté par Solaroli et al. (1993) pour le lait de jument, la concentration est très variable (entre 0,4 et 1 g / L). Selon le visage et al. (2001) qui a étudié la quantité de lysozyme dans les courses Murgese et TPR et dans le cul Martina Franca semble que la présente Murgese des valeurs légèrement supérieures à la fois le TPR est l'âne (0,52 contre 0,50 g / L).

Les maladies causées par le lysozyme

un mutation hérité gène lysozyme peut causer amyloïdose.

bibliographie

  • lysozyme, med.unibs.it.
  • Lubert Stryer, biochimie (quatrième édition), Zanichelli, 1996 ISBN 88-08-09806-0

C. COSENTINO, R. PAOLINO, V. VALENTINI, M. MUSTO, A. Ricciardi, F. ADDUCI, C. D'ADAMO, G. PECORA, P. ET FRAIS. « Effet du lait plus jenny sur l'inhibition de soufflage fin dans le fromage semi-dure ». . J. Dairy Sci TBC: 1-10

http://dx.doi.org/10.3168/jds.2015-9458 © American Dairy Science Association®, TBC.

C. COSENTINO, R. PAOLINO, P. FRAIS ET A. M. Calluso. « Lait Jenny comme un inhibiteur de soufflage tardif dans le fromage: un rapport préliminaire. » J. Dairy Sci 96:. 3547-3550 http://dx.doi.org/ 10.3168 / jds.2012-6225

© American Dairy Science Association®, 2013.

VISAGE M., F. PINTO, M. Veronico, LIUZZI V.A. (2001) - lysozyme dans le Murgese de lait de jument, TPR et âne de Martina Franca. Actes 3 e Conférence « Nouvelles acquisitions dans la nutrition, l'élevage et à la formation du cheval », 149-154, le 12 Juillet à 14, Campobasso.
GREPPI G. F., Iametti S., F. Bonomi, SESSA F., M. feligini, ENNE G. (1996) - composants de lactosérum mineures dans le lait de cheval et de l'âne. XXXI Actes Symposium international de Soc. Il. Pour la promotion de Zoot. Rôle de la santé alimentaire des produits d'origine animale, Milan.
HATZIPANAGIOTOU A., E. Rieland, Enbergs H. (1998) - activité sucer Lysozime dans le lait des juments pendant la lactation. Dtsch Tierarztl Wochenschr, 105: 4, 148-152.
Solaroli G., E. PAGLIARINI, PERI C. (1993) - Composition et qualité nutritionnelle du lait de jument. Ital. J. Food Sci., 1, 3-10.

Articles connexes

D'autres projets

liens externes

  • (FR) Pleins feux enzyme: Approfondissement mensuel d'une enzyme par « sEuropean Bioinformatics Institute.
  • (FR) BRENDA: Base de données contenant des informations et des données de la littérature sur toutes les enzymes connues.
  • (FR) KEGG: Base de données contenant des informations détaillées sur les enzymes et les voies connexes.