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énolase
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numéro CE 4.2.1.11
classe lyase
nom systématique
2-phospho-D-glycérate hydro-lyase
autres noms
énolase; 2-phosphoglycérate-déshydratase; protéine 02/03/14; énolase 2-phosphoglycérate; énolase γ
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

la énolase (ou énolase) Il est enzyme, appartenant à la classe lyase, qui catalyse la réaction suivante:

2-phospho-D-glycérate = phosphoénolpyruvate + H2OU

le énolase catalyse la conversion de 2-phosphoglycérate à phosphoénolpyruvate (Par l'élimination d'une molécule d 'eau) Lors de la conversion avant-dernière étape de glucose en deux molécules de pyruvate.

Chez l'homme, il existe cinq types de énolase différents. L'α-énolase est omniprésent dans le cytoplasme de la cellule. La β-énolase est présent principalement dans le tissu musculaire. La γ-énolase spécifique tissus neuronaux.

L'enzyme fait partie d'une superfamille d'enzymes, qui contient un très grand nombre d'énolase. La réaction catalysé, la déshydratation, est le même pour tous les membres de la famille; la spécificité des enzymes individuelles est lié au substrat unique sur lequel ils sont capables d'agir.

Mécanisme d'action

L'enzyme a un mécanisme d'action favorisée par un ion mg2+ qui se lie au substrat de l'enzyme dans la position correcte. Grâce à un deuxième ion Mg2+, catalyse est plus efficace (crée également un lien avec le substrat). La vraie et propre réaction, en tout cas, est réalisée au voisinage d'un résidu de histidine.

bibliographie

  • (FR) Holt, A. et Wold, F. L'isolement et la caractérisation des énolase de muscle de lapin. J. Biol. Chem. 236 (1961) 3227-3231. PubMed Entrez- 13908561
  • (FR) Malmström, B.G. Énolase. Dans: Boyer, P. D., Lardy, H. et Myrbäck, K. (Eds), Les Enzymes, 2ème édition, Vol. 5, Academic Press, New York, 1961, p. 471-494.
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Articles connexes

liens externes