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anhydrase carbonique
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L'anhydrase carbonique (en vert un sulfonamide, un inhibiteur de l'activité enzymatique)
numéro CE 4.2.1.1
classe lyase
nom systématique
carbonate hydro-lyase
autres noms
l'anhydrase carbonique; anhydrase; carbossianidrasi; Un anhydrase carbonique
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

la anhydrase carbonique (ou anhydrase carbonique; CAH) Il est enzyme, appartenant à la classe lyase, où il est présent dans globules rouges et mesofilli tout plantes C4 et EN DIRECT, dont la tâche est de catalyser la réaction entre le dioxyde de carbone (CO2) et eau (H2O) pour donner acide carbonique (H2CO3) Et la réaction inverse, à partir de l'acide carbonique à l'eau et le dioxyde de carbone, selon l'équation chimique:

H2OU + CO2 HCO3- + H+

La direction dans laquelle a lieu la réaction dépend de la concentration de CO2Si cela est faible (comme dans poumons) L'acide est dissocié, et le dioxyde de carbone est libéré; si tel est élevé, l'anhydride se lie à l'eau qui forment des carbonates, et ceux-ci sont transportés à partir de sang poumon. Il n'est pas une enzyme exclusivement humaine, elle est présente dans une variété d'organismes biologiques et est crucial dans oxygénase la photosynthèse dans le rôle de la concentration de CO2 à déterminer par l'enzyme ribuloso biphosphate carboxylase / oxygénase Rubisco

Biologie et physiologie

De protéines, il y a au moins 12 isoformes, marqué par des chiffres romains; Ils ont une distribution dépendant du tissu varié et tout besoin zinc pour leur catalyse.

parmi les rôles biologiques ACSS maintenant reconnu à inclure:

  • Acidification du tissu rénal
  • le contrôle de la reproduction d'ions
  • résorption osseuse
  • le contrôle de la gluconéogenèse
  • la sécrétion d'acide gastrique.

Les isoformes IX et XII ont été liés à la prolifération cellulaire et oncogenèse, car ils sont exprimés en concentrations élevées dans de nombreux types de cancers humains.

La distribution subcellulaire des isoformes est comme suit:

  • CAH I, II, III et VII sont en cytoplasme;
  • CAH V est mitochondrial;
  • CAH VI est présent dans salive et
  • CAH IV, IX, XII et XIV sont des protéines membranaires, dont le VI est ancré par l'intermédiaire d'un résidu d'inositol-glycosyl-phosphatidyl (ancre GPI), tandis que les autres sont des protéines transmembranaires;
  • Il y a aussi une protéine semblable CAH dans noyau p54nrb appel téléphonique cellulaire, qui a montré une activité enzymatique. Selon certains auteurs pourrait servir l'ajustement du pH nucléaire pendant la mitose.

gastrique Acidification et rénale

II est anhydrase carbonique une des isoformes les plus étudiés. Il sert à la sécrétion gastrique protons en raison de son interaction avec le chloro-bicarbonate d'échangeur d'anions (AE1), dont diverses formes existent. Les protéines AE facilitent la échange électro-neutre entre les anions et les anions bicarbonate de chlore entre l'environnement extracellulaire et cytoplasmique; contribuant ainsi à l'ajustement du pH, l'ajustement du volume des cellules et l'élimination du dioxyde de carbone. Le CAH II interagit avec la protéine AE1 et cellule pariétale estomac pour contrôler la sécrétion de protons dans la lumière gastrique, tandis que les anions bicarbonate sont re-dirigés dans le courant sanguin. L'interaction a également été vu se produire le niveau de globules rouges. Son blocage par la drogue acétazolamide (Sulfonamide Diurétique) Il se traduit par une réduction importante du transport de bicarbonate de sang. Le CAH II est également exprimé dans le rein, en particulier dans les cellules des intercouches, et avec moins d'expression dans les tubules proximaux dans une boucle de Henle et dans les principales cellules des canaux collecteurs. Il est la seule forme soluble de CAH dans les cellules épithéliales rénales.

Le CAH IV est dans les cellules dell'orletto à la brosse et sur la membrane basolatérale des cellules tubulaires proximales, tandis que le CA XII a été trouvé dans les membranes basolatérale de la branche ascendante épaisse de l'anse de Henle et tubes contournés distaux. Dans les tubules proximaux il semble avoir été également trouvé isoforme ARNm XIV. Le rein réabsorbe dans la pratique, la quasi-totalité de la soude gérée par le glomérule, dont 80% en moyenne, se produit dans le tubule proximal. Ici, grâce à l'interaction avec d'autres protéines biochimiques et fonctionnels, CAH II et IV fonctionnent la réabsorption de bicarbonate d'anions. En fait, dans l'une de tubule proximal l'échangeur sodium-proton (NHE3) et le proton-proton ATPase vacuolaire sécrètent dans la lumière qui se combinent avec les anions HCO3-, laquelle ils se décomposent en eau et en CO2 par CAH IV. le CO2 Il diffuse dans la cellule à travers la membrane apicale et est réhydraté par cytoplasmique CAH II de bicarbonate et de protons. Les protons sont ainsi recyclés dall'NHE3 tandis que le bicarbonate se diffuse à travers la membrane basolatérale par l'intermédiaire d'un co-transporteur sodium-dépendant. Le processus se termine par une réabsorption nette de bicarbonate sans sécrétion de protons.

contrôle endogène

L'anhydrase carbonique est affectée par la présence d'anions organiques et certaines isoformes peut également être affectée par l'effet des cations.

Les meilleurs inhibiteurs de CAH I et II sont l'anion chlorate, l'anion perchlorate et silicate tandis que sulfate Il est un inhibiteur faible. Ils peuvent toutefois être ralenties par le sulfate de magnésium à toto. Même le carbamoyl-phosphate (produit initial du cycle de l'urée) exerce une action réglementaire sur ces deux isoenzymes. Le CAH Moi aussi, peut être activé directement par des anions mono- et phosphate dibasique (H2PO4- et HPO42-).

L'isoforme III peut être activée par le phosphate inorganique et d'autres composés contenant du phosphore d'importance biologique, tels que le 'ATP et l'acide 3-phosphoglycérique. Il a été spéculé que cette isoenzyme réguler la tendance du pH au cours de la glycolyse.

Le isoenzyme IV est plutôt extrêmement sensible aux anions orthophosphate, sensible au sulfate, mais pas au perchlorate et peut être activé par les ions chlorure et bromure. La forme mitochondriale V entre tous possède l'affinité la plus faible tant pour le sulfate que le carbonate, et est résistant à un phosphate inorganique. Au lieu de cela, le CAH IX associé aux tumeurs est très résistant à l'inhibition par le sulfate, mais est extrêmement sensible aux variations mineures dans le carbonate et bicarbonate.

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