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Orotidine 5'-phosphate decarboxylase
modèle en trois dimensions de' src=
modèle en trois dimensions de l'enzyme E. coli[1]
numéro CE 4.1.1.23
classe lyase
autres noms
synthetase uridine monophosphate (UMP)
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

Orotidine 5'-phosphate decarboxylase (OMP decarboxylase) est un enzyme appartenant à la classe lyase impliqué dans biosynthèse tout pyrimidine. catalyse la décarboxylation dell'orotidina monophosphate (OMP) pour former uridine monophosphate (UMP). La fonction de cette enzyme est essentielle pour la biosynthèse de novo pyrimidine nucleoside triphosphate d'uridine, de cytidine triphosphate et thymidine triphosphate.

Orotidine-5'-fosfato decarbossilasi
La réaction catalysée par OMP décarboxylase

catalyse

La decarboxylase OMP est connu pour être un catalyseur extraordinairement efficace capable d'accélérer la vitesse de réaction par un facteur de 1017. En d'autres termes, l'enzyme est capable de catalyser le substrat en 18 millisecondes, dans une réaction qui prendrait normalement 78 millions d'années à se produire en l'absence de l'enzyme.[2] Cette efficacité enzymatique extrême est particulièrement intéressante car elle n'utilise pas OMP décarboxylase cofacteurs et ne contient pas de métaux[3] ou des groupes prosthétiques.[4] Le catalyseur est basée sur quelques résidus d'acides aminés positionnée à l'intérieur de la charge site actif enzyme.

notes

  1. ^ (FR) Harris P, Poulsen Navarro JC, Jensen KF, S Larsen, base structurelle pour le mécanisme catalytique d'une enzyme compétent: orotidine 5'-monophosphate decarboxylase, en biochimie, vol. 39, Avril 2000, p. 4217-24, DOI:10.1021 / bi992952r, PMID 10757968.
  2. ^ (FR) Radzicka A, R Wolfenden, Une enzyme compétent, en science, vol. 267, numéro 5194, Janvier 1995, p. 90-3, DOI:10.1126 / science.7809611, PMID 7809611.
  3. ^ (FR) Miller BG, JA Smiley, SA Short, R Wolfenden, L'activité de la levure décarboxylase orotidine-5'-phosphate en l'absence de métaux, en J. Biol. Chem., vol. 274, nº 34, Août 1999, p. 23841-3, DOI:10,1074 / jbc.274.34.23841, PMID 10446147.
  4. ^ (FR) Miller BG, R Wolfenden, Compétence catalytique: le cas inhabituel de OMP décarboxylase, en Annu. Biochem., vol. 71, 2002, pp. 847-85, DOI:10,1146 / annurev.biochem.71.110601.135446, PMID 12045113.


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