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L 'ATPase Il est une classe de enzymes qui catalyse une réaction spécifique grâce à l'énergie dérivée de 'hydrolyse de ATP en ADP et P. L'activité ATPase est présent dans tous les organismes vivants connus à ce jour.

Souvent, ces enzymes sont des protéines membranaires intégrales (Ancré à membrane plasmatique) Et un mouvement soluté à travers la membrane elle-même. Ces enzymes spécifiques sont connues sous le nom ATPase transmembranaire.

Parmi les ATPase d'intérêt biologique majeur comprennent la myosine musculaire, la ADN-gyrase et ce qui précède transmembranaire ATPase.

fonctions

ATPase
Le fonctionnement d'un Pompe ATPase de sodium-potassium

Les ATPase transmembranaires sont capables de faciliter l'entrée dans la cellule métabolites nécessaire et d'expulser les toxines et les déchets qui peuvent endommager les processus cellulaires. Un exemple important est le Pompe ATPase de sodium-potassium, qui maintient l'équilibre des transmembranaire ions sodium et potassium. Un autre exemple est la un atome d'hydrogène de potassium ATPase, pompage protons dans la lumière de l'estomac, tout en maintenant la pH acide.

mécanisme

Le couplage entre l'hydrolyse de l'ATP et le transport de solutés peut être assimilé à peu près à une réaction chimique avec un nombre fixe de solutés par ATP hydrolysé. Par exemple, pour la pompe sodium-potassium, tous les 3 ions Na+ sortant de la cellule, deux K+ l'entrée et une molécule d'ATP est hydrolysée.

Le ATPase tirer le meilleur parti de la 'énergie potentielle contenue dans l'ATP, convertissant de facto travail mécanique: En fait, ils portent les solutés dans la direction opposée à celle thermodynamiquement favorisée (à savoir, la partie de la membrane où ils sont à une concentration inférieure vers celle où est plus grande). Ce processus est appelé transport actif. Ce phénomène se manifeste par exemple dans ATPase de potassium d'hydrogène, ce qui acidifie le pH déjà très acide de la paroi interne de l'estomac et l'augmentation de la basicité du cytoplasme luminale des cellules.

ATPase sodium - potassium

Il est une économie porteuse de protéines de transport actif de base de l'énergie de la cellule animale. L'ion sodium (Na +) dans l'espace extracellulaire est comme l'eau dans le bassin derrière un grand barrage. Le gradient de concentration, et étant donné que les ions chargés, gradient d'ions (aussi appelé électrochimique) sur les deux côtés de la membrane cellulaire peut être utilisée pour le passage d'autres molécules. Dans la cellule la concentration de Na + est très faible par rapport à la concentration en dehors de la cellule. cas contraire K + (concentration élevée à l'intérieur de la cellule, à faible off). En outre, la membrane cytosolique est chargée négativement par rapport à l'extérieur de la membrane cellullare supplémentaire qui crée un gradient de potentiel. Voici les deux gradients (concentration et de tension) s'accoupleront et vous avez l'effet « barrage ». L'ATP déclenche la liaison de Na + de la liaison du site de la protéine porteuse dans le côté cytosolique et la phosphorylation à savoir la création d'une haute énergie (ATP = ADP + P) liaison phosphate avec le passage consécutif de Na + (la protéine change de conformation) hors de la cellule. Dans le changement d'une forme de sortie de résultat de la Na +, la protéine présente son site de liaison pour accrocher le K +; par déphosphorylation, la protéine forme un mouvement alternatif et ouvre son site vers l'intérieur du cytosol de manière à permettre le K + pour entrer dans l'espace cellulaire et encore, de façon cyclique, de se lier à Na +. Il semble être disponible 3 sites de liaison pour Na + et 2 sites de K + (ions potassium qui entrent dans deux pour chacune des trois sortie des ions de sodium).

hydrogène ATPase - potassium

icône Loupe mgx2.svg Le même sujet en détail: ATPase de potassium d'hydrogène.

L'ATPase d'hydrogène et de potassium, également appelé H+/K+ ATPase, est une ATPase de type spécifique qui joue le rôle de la pompe à protons. Il est principalement responsable de l'acidité du contenu estomac. Les cellules pariétales possèdent un système de membrane sécrétoire vaste et H+/K+ ATPase est la protéine la plus abondante qui fait ce système de membranes.

ATP synthase

icône Loupe mgx2.svg Le même sujet en détail: ATP synthase.

la ATP synthase, présenter mitochondries et chloroplastes, est une enzyme anabolisant qui exploite un gradient proton transmembranaire d'ajouter un phosphate inorganique à une molécule d'ADP. En particulier, l'enzyme est activée lorsqu'un gradient de protons le long du canal en fonction: ce nell'enzima induit un mouvement de rotation, l'énergie mécanique suffisante pour générer de l'ATP à partir d'ADP et Pi.

classification

L'ATPase se caractérisent selon leur fonction (ATP) la synthèse ou l'hydrolyse, la structure (le F-, V et A-ATPase contiennent des moteurs rotatifs) et le type d'ions qui transportent.

  • F-ATPase (F1faOU-ATPase): localisée dans les membranes de mitochondries, chloroplastes et bactéries, sont les principaux producteurs d'ATP, en utilisant le gradient de protons généré par la phosphorylation oxydative (Mitochondries) ou photosynthèse (chloroplastes).
  • V-ATPase (V1VOU-ATPase) se trouvent principalement dans vacuoles eucaryotes, où catalysent l'hydrolyse de l'ATP pour le transport de solutés et de réduire le pH des organelles.
  • A-ATPase (A1AOU-ATPase) se trouvent dans Archaea Ils travaillent comme le F-ATPase.
  • P-ATPase (E1etOU-ATPase): localisée dans bactéries, en champignons et dans les organites cytoplasmiques et des membranes eucaryotes, ils ont pour fonction de transporter des ions à travers les membranes différentes.
  • E-ATPase: Ce sont des enzymes présentes sur la surface cellulaire, capable d'hydrolyser de nombreux types de nucléotides, y compris l'ATP extracellulaire.

bibliographie

  • David L. Nelson, Michael M. Cox, Les principes Lehninger de biochimie, 3e éd., Bologne, Zanichelli, février 2002 ISBN 88-08-09035-3.
  • B. Alberts. D. Bray, L'essentiel de la biologie moléculaire de la cellule, 2e éd., Bologne, Zanichelli, Juillet 2005.

Articles connexes

  • catalyse de rotation
  • thapsigargine

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liens externes