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Le transport de l'ATPase H+ entre deux secteurs
modèle en trois dimensions de' src=
Reconstruction de la structure de l'ATP synthase
numéro CE 3.6.3.14
classe hydrolases
nom systématique
ATP fosfoidrolasi (portant H+)
autres noms
ATP synthase; fa1-ATPase; faoufa1-ATPase; Le transport de l'ATPase H+; Mitochondrial ATPase; Chloroplaste ATPase; Bactérienne dépendante ATPase-Ca2+/ Mg2+
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

la ATP synthase (ou Le transport de l'ATPase H+ entre deux secteurs ou Translocation de protons de l'ATP synthase, ou ATP synthase Foufa1 ou faoufa1 ATPase ou H+-ATP synthase du type F ou complexe V) Est un complexe d'enzyme qui catalyse la réaction suivante:

ATP + H2O + H+interne = ADP + phosphate + H+externe

Lorsque la réaction est catalysée à la gauche, l'enzyme est communément appelée ATP-synthase et il est responsable de la synthèse de adénosine triphosphate (ATP) en utilisant comme substrats adénosine (ADP) et du phosphate inorganique, en utilisant le gradient de protons généré par la chaîne de transport d'électrons.

en eukaryotes, l'enzyme est constituée d'au moins 16 les sous-unités différents, certains en plusieurs exemplaires; en prokaryotes le nombre de sous-unités est inférieure.

Structure et mécanisme d'action de l'ATP synthase

icône Loupe mgx2.svg Le même sujet en détail: catalyse de rotation.

L'ATP-synthase est une pompe proton Type F est constitué de deux desdites structures faou[1] et fa1.

fa1 Elle est une protéine périphérique, Fou un protéine transmembranaire de membrane mitochondriale interne.

sous-unité polypeptide fa1 Il est directement responsable de la synthèse de l'ATP; Il est composé de 3 sous-unités protéine a et β 3 sous-unités protéiques, disposées en dimères α-β agencé comme les segments d'une 'orange. Au centre il y a la sous-unité γ qui se connecte à la partie de la structure Fou.
Associé à F1 il y a d'autres sous-unités, ô et e.

sous-unité polypeptide faou passe à travers la membrane mitochondrial A l'intérieur, dans le cas de eucaryotes, ou la membrane cellulaire, dans le cas de Prokaryotes. Il est le canal pour le passage de ions H+ (ou protons), Qui fournissent l'énergie nécessaire à la synthèse de l'ATP.
Dans E. coli, par exemple, la partie Fou Il est constitué par une sous-unité à, 2 sous-unité b et 10 sous-unités c organisé ce dernier comme un tas d'allumettes. Le passage de protons à travers le canal créé par les sous-unités de la Fou détermine la rotation des sous-unités bague c et y qui, grâce à son asymétrie de pic, à son tour, provoque le changement de conformation des dimères contemporaines de 3 α-β et de la synthèse de ATP.

Sur la partie F1 Il y a 3 sites actifs, à leur tour catalyser la synthèse de ATPL'un de ces sites est en forme ß-ATP (Qui se lie ATP), une autre à ß-ADP et le dernier site ß-vide (Incapable de se lier ATP). La force d'entraînement proton les causes rotation Gamme de pédicule, qui vient en contact avec les sous-unités β.

Cela provoque un changement conformationnel coopérative où le site ß-ATP Elle est convertie en ß-vide libération ATP; puis le site ß-vide passe en conformation ß-ADP qui se lie faiblement ADP et un groupe phosphate à partir du solvant et, enfin, le site ß-ADP Elle est convertie dans la conformation ß-ATP de promouvoir condensation ADP et Pla. Quelles sont les causes de la libération de l'ATP est le contact entre la sous-unité γ et la ß-ATP le transformant en ß-vide.

Ce mécanisme est connu sous le nom de la catalyse de rotation.

variantes

Il existe des variantes de l'enzyme présente dans le vacuoles ou dans des vésicules enrobées clathrine (Type V, avec des régions Vo et V1) et sur la membrane de Archea (Type A, avec Ao et A1) régions. Tout en partageant une grande partie de la structure de type F, de telles enzymes sont utilisées comme pompes à protons qui consomment de l'ATP pour produire un gradient électrolytique.

notes

  1. ^ Le nom correct des sous-unités est Fou ("O" Il fait référence à oligomycine, un inhibiteur de sous-unités) et non F0. De même, il est appelé Vo et Ao

bibliographie

  • (FR) Boyer, P.D. Le mécanisme de changement de liaison pour l'ATP synthase - des probabilités et possibilités. Biochim. Biophys. Acta 1140 (1993) 215-250. PubMed Entrez- 8417777
  • (FR) Abrahams J.P., Leslie, A.G.W., Lutter, R. et Walker, J. F. Structure à 2,8 Å de résolution de F1-ATPase des mitochondries cardiaques bovins. Nature 375 (1994) 621-628. PubMed Entrez- 8065448
  • (FR) Blair, A., Ngo, L., Parc, J., Paulsen, i.t. et Saier, M.H., analyse phylogénétique Jr. des protéines de canaux transmembranaires formant homologue de la Foufa1-ATPases des bactéries, des chloroplastes et des mitochondries. Microbiologie 142 (1996) 17-32. PubMed Entrez- 8581162
  • (FR) Noji, H., Yasuda R, Yoshida, M. et Kinosita, K., Jr. observation directe de la rotation de F1-ATPase. Nature 386 (1997) 299-302. PubMed Entrez- 9069291
  • David L. Nelson, Michael M. Cox, Les principes Lehninger de biochimie, 3e éd., Bologne, Zanichelli, février 2002 ISBN 88-08-09035-3.

Articles connexes

  • catalyse de rotation

liens externes