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la ribonucléase, couramment abrégé RNase, ils sont nucléase que catalyser l 'hydrolyse dell 'acide ribonucléique (RNA) qui est ainsi décomposée en éléments plus petits. la enzymes Ils peuvent être divisés en endoribonucleasi et esoribonucleasi et comprennent plusieurs sous-classes, y compris dans les classes principales d'enzymes avec numéro CE 2,7 (pour les enzymes fosforolitici) et 3,1 (pour les enzymes hydrolytiques).

fonction

RNases sont extrêmement fréquentes, entraînant une demi-vie très courte pour chaque ARN qui ne sont pas dans un environnement protégé. par l'inhibiteur de la ribonucléase (RI) est mis en œuvre un mécanisme de protection, qui comprend une fraction relativement grande de protéine mobile (Environ 0,1%) et qui se lie à certaines ribonucléases avec une plus grande affinité pour l'interaction protéine-protéine; la constante de dissociation la complexe RI-RNase A est d'environ 20-15 M dans des conditions physiologiques. L'inhibiteur de ribonucléase est largement utilisé dans les laboratoires où vous l'ARN étude pour protéger les échantillons de la dégradation aux mains de RNase environnement.

de même à des enzymes de restriction, que fendre des séquences hautement spécifiques des doubles brins de ADN, Il a été récemment classé une variété de endoribonucleasi qui reconnaît et clive séquences spécifiques de brins d'ARN simple.

RNases jouent un rôle essentiel dans de nombreux processus biologiques, y compris le 'angiogenèse et l 'auto-incompatibilité en angiospermes (plantes à fleurs). En outre, dans les systèmes RNase procaryote toxine-antitoxine Ils sont considérés comme ayant la fonction de lieux stabilité plasmide, et comme éléments capables de répondre au stress lorsqu'ils sont présents sur chromosome.

classification

Les principaux types de endoribonucleasi

ribonucléase
Structure de RNase A
  • CE 3.1.27.5: le RNase A Il est un RNase couramment utilisé dans la recherche. La RNase A (par exemple, la ribonucléase pancréatique bovine A: APB 2AAS) Il est l'une des enzymes les plus résistants couramment utilisés dans le laboratoire; un procédé d'isolement consiste à faire bouillir un extrait de cellule jusqu'à ce que toutes les enzymes à l'exception de la RNase A subissent dénaturation. Il est une enzyme spécifique à la séquence d'un ARN simple brin. Clive la partie terminale 3 « de résidus non appariés de cytosine et uracile, laissant un produit 3'-phosphorylé.
  • CE 3.1.26.4: le RNase H est une ribonucléase qui clive l'ARN dans un eteroduplex ADN / ARN pour produire l'ADN sb (brin unique d'ADN). La RNase H est une endonucléase non spécifique et catalyse le clivage de l'ARN par un mécanisme hydrolytique, à l'aide de la liaison de l'enzyme avec un ion métallique bivalent. La RNase H laisse un produit 5'-phosphorylée.
  • Numéro CE 3.1 ??:. La le RNase clive le « d'extrémité de ssRNA au niveau de toutes les liaisons de dinucléotides laissant un 5'-hydroxyle, 2 » 3, 3 'monophosphate cyclique.
  • CE 3.1.26.3: le RNase III est un type de ribonucléase qui clive le 'ARNr (ARNr 16S et 23S) par un opéron de l'ARN polycistronique transcrit en procaryotes. Il agit également sur des doubles brins d'ARN (ARNdb) - famille joueur aux dés RNase, coupant un pré-miARN (le long de 60-70bp) à un site spécifique, la transformant en miRNA (22-30bp), qui est activement impliquée dans la régulation de la transcription et de la durée de vie de 'ARNm.
  • CE 3.1 ??:. La RNase L Il est une nucléase interféron induite qui, après activation, détruit tout l'ARN dans la cellule.
  • CE 3.1.26.5: le RNase P est un type de ribonucléase actuellement très recherché. La RNase P est unique par rapport aux autres RNases comme il est ribozyme - un acide ribonucléique qui agit comme un catalyseur de la même manière d'une enzyme de la protéine. Sa fonction est de cliver une séquence supplémentaire, ou d'un précurseur, de molécules d'ARN ARNt. En outre, la RNase P est l'un des deux ribozymes connus qui ont le chiffre d'affaires multiples dans la nature (l'autre ribosome).
  • CE 3.1 ??:. La RNase PhyM Elle est spécifique de la séquence d'un ARN simple brin. Clive l'extrémité 3 » de résidus non appariés adénine et l'uracile.
  • CE 3.1.27.3: le RNase T1 Elle est spécifique de la séquence d'un ARN simple brin. Clive l'extrémité 3 » de résidus de guanine.
  • CE 3.1.27.1: le T2 RNase Elle est spécifique de la séquence d'un ARN simple brin. Clive le « d'extrémité de l'ensemble des 4 résidus, mais de préférence l'extrémité 3 » 3 fin de résidus d'adénine.
  • CE 3.1.27.4: le RNase U2 Elle est spécifique de la séquence d'un ARN simple brin. Clive l'extrémité 3 » de résidus d'adénine non apparié.
  • CE 3.1.27.8: le RNase V1 Il est spécifique à aucune pour des doubles brins d'ARN. résidus de Cleaves nucléotides avec travail préparatoire jumelé.

Les principaux types de esoribonucleasi

  • CE 2.7.7.8: le polynucléotide phosphorylase (PNPase) agit à la fois comme une exonucléase qui nucléotidyltransférase.
  • CE 2.7.7.56: le RNase PH Il agit à la fois comme exonucléase que nucléotidyltransférase.
  • CE 3.1 ??:. La RNase II Il est responsable de la dégradation de 3 « à 5 » d'un ARN simple brin.
  • CE 3.1 ??:. La RNase R Il est proche de RNase homologue II, mais peut, à la différence RNase II, dégrader l'ARN avec structures secondaires sans l'aide d'autres facteurs auxiliaires.
  • CE 3.1.13.5: le RNase D Il est impliqué dans le clivage de 3 « à 5 » de la pré-ARNt.
  • CE 3.1 ??:. La RNase T Il est le plus grand contributeur à la maturation de 3 « à 5 » d'un grand nombre d'ARN stable.
  • CE 3.1.13.3: L 'Oligoribonucleasi petits oligonucléotides avilit mononucléotides.
  • CE 3.1.11.1: le le Esoribonucleasi dégrade l'ARN simple brin de 5 « à 3 », seulement il existe dans eukaryotes.
  • CE 3.1.13.1: le Esoribonucleasi II Il est proche de esoribonucleasi homolog I.

bibliographie

  • (FR) G. D'Alessio, Riordan J.F., RIBONUCLÉASES: Structures et fonctions, Academic Press, 1997.
  • (FR) Gerdes K., Christensen S.K., Lobner-Olesen A., locus de réponse au stress toxine antitoxine procaryote, Nat. Rev. Microbiol. (3): 371-382, 2005.

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