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Phosphoglycérate kinase 1
modèle en trois dimensions de' src=
Phosphoglycérate kinase monomère, Pig
numéro CE 2.7.2.3
classe transférase
nom systématique
ATP: 3-phospho-D-glycérate 1-phosphotransferase
autres noms
PGK; 3-PGK; 3-phosphoglycérate kinase; glycérate-3-phosphate kinase; kinase glycerophosphate
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

la phosphoglycérate kinase est un enzyme le groupe de transférase, qui catalyse la réaction suivante:

ATP + 3-phospho-D-glycérate + ADP = 3-phospho-D-gliceroil-phosphate

L'enzyme est impliquée dans la réaction de la septième glycolyse qui produit 3-phosphoglycérate et ATP de 1,3-bisphosphoglycérate et ADP. Ce type de production d'ATP, qui utilise la phosphorylation directe d'ADP, est défini la phosphorylation au niveau du substrat: Il est en effet rendue possible par la présence de 1,3-bisphosphoglycérate, un fort potentiel de transfert d'un substrat groupe phosphate.

Mécanisme d'action

L'enzyme est constituée de deux régions reliées par un bras flexible. La partie supérieure est destinée à se lier avec l'ADP; l'une inférieure a une poche interne pour le 1,3-bisphosphoglycérate.

La phosphoglycérate kinase, de façon concrète, se déplace le phosphate présent à l'extrémité carboxy 1,3-bisphosphoglycérate (en position 1) sur ADP. Ce genre de processus doit se dérouler dans un environnement protégé de l'extérieur et de la solution aqueuse où est l'enzyme. A l'intérieur de l'enzyme, donc, il y a une poche qui répare la réaction par tout interférence des molécules d'eau, ce qui pourrait conduire à une hydrolyse erronée du phosphate présent sull'1,3-bisphosphoglycérate, ce qui conduirait à un déchets de molécules à haute énergie. Les autres kinases de la glycolyse, tels que hexokinase, la phosphofructokinase et pyruvate kinase Ils ont une structure similaire, en fait sensible à la présence du substrat.

bibliographie

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