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aspartate kinase
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numéro CE 2.7.2.4
classe transférase
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

L 'aspartokinase est un enzyme (numéro CE 2.7.2.4[1]) Appartenant à la classe transférase, qui catalyse la réaction de phosphorylation:

ATP + Laspartate ADP + 4-phospho-L-aspartate

Cette réaction est la première étape dans la biosynthèse de trois acides aminés essentiels: méthionine, lysine, et thréonine, connu sous le nom « famille aspartate ». la gène pour aspartate kinase est présent seulement dans les micro-organismes et les plantes, mais pas chez les animaux, qui ne peuvent pas biosintetizzare les acides aminés essentiels et doivent nécessairement les prendre avec de la nourriture.

en Escherichia coli, aspartate kinase est présent comme trois isoenzymes avec une régulation indépendante, chacun d'eux étant spécifique pour la synthèse de l'un des trois acides aminés. Cela permet à la régulation indépendante de la biosynthèse de la méthionine, la lysine et thréonine. Les formes qui produisent la thréonine et la lysine sont soumis à la rétro-inhibition enzymatique, et tous les trois peuvent être réprimés au niveau de l'expression du gène par de fortes concentrations de leurs produits finaux.[2] L'absence de ces enzymes chez les animaux qui les rend clés cibles pour de nouveaux herbicides et biocides et d'améliorer la valeur nutritionnelle des cultures.[3]

notes

  1. ^ (FR) 2.7.2.4, en ExplorEnz - La base de données d'enzymes, UIBBM.
  2. ^ (FR) D Voet, Voet JG., Le Personal Genome Project, en Biologie des systèmes moléculaires, vol. 1, n ° 1, 2004, pp. E1, DOI:10.1038 / msb4100040, PMC 1681452, PMID 16729065.
  3. ^ (FR) Viola RE., Les enzymes central de la famille de l'aspartate de la biosynthèse d'acides aminés, en Chem Res Acc., vol. 34, nº 5, 2001, pp. 339-49, DOI:10.1021 / ar000057q, PMID 11352712.

bibliographie

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