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pyruvate kinase
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modèle en trois dimensions de l'enzyme
numéro CE 2.7.1.40
classe transférase
nom systématique
ATP: pyruvate 2-O-phosphotransferase
autres noms
kinase phosphoénolpyruvate; fosfoenol transfosforilasi
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

la pyruvate kinase (PK) Il est enzyme, appartenant à la catégorie de transférase, qui catalyse la réaction suivante:

ADP = ATP + + phosphoénolpyruvate pyruvate

Le PK, qui est impliqué dans glycolyse, catalyse la réaction de transfert d'un groupe phosphate de phosphoénolpyruvate, ou PEP, all 'ADP, produisant une molécule de pyruvate. Ce processus nécessite une ion magnésium et un ion potassium, qui permettent une formation molécule de ATP ADP, la stabilisation des groupes phosphate.

La phosphoénolpyruvate est un composé présentant un potentiel de transfert de groupe de haut phosphate. L'énergie libre hydrolyse de ce composé est plus négatif que celui de l'ATP (par rapport à -30,5 -61,9 kJmol kJmol ou -14,8 kcal mol-1 par rapport à -7,3kcal mol-1). La réaction qui a lieu dans cette étape peut être considérée comme la somme d'hydrolyse et PEP phosphorylation ADP. Cette réaction est un autre type d'exemple de phosphorylation au niveau du substrat.

Phosphoénolpyruvate → + P pyruvatela
AG ° « = mol -61,9kJ-1 = Mol -14,8kcal-1
ADP + Pla → ATP
AG ° « = mol 30,5kJ-1 = Mol 7,3kcal-1

la réaction net est

Phosphoénolpyruvate → + ADP + pyruvate ATP
AG ° « = -31,4 kJ mol-1 = -7,5 kcal mol-1

pour chaque masse de glucose sont produits 2 moles de pyruvate, pour chaque mole de la matière de départ est libéré une double quantité d'énergie. En outre, le pyruvate est une enzyme allostérique qui se compose de quatre sous-unités, et deux types de chaînes différentes (M et L). Le pyruvate kinase est inhibée par l'ATP, ou lorsque le cellule Il a une forte concentration d'ATP, la conversion de phosphoénolpyruvate en pyruvate est ralenti, parce que la cellule ne dispose pas d'une forte demande d'énergie.

Le contrôle de la pyruvate kinase

icône Loupe mgx2.svg Le même sujet en détail: glucagon et insuline.

La dernière étape de glycolyse Il est également un point de contrôle important de la métabolisme la glucose. Le pyruvate kinase est allostérique affectée par deux composés, à la fois dans 'ATP que par "alanine. ATP est logique, car il n'y aurait aucune raison de sacrifier le glucose pour obtenir plus d'énergie s'il y a déjà beaucoup d'ATP. La main est la version alanine amino pyruvate. En d'autres termes, il est lié à une réaction par pyruvate, catalysée par un enzyme nommé transaminases. Ainsi, un haut niveau de l'alanine indique qu'il existe déjà une forte concentration de pyruvate, dans lequel l'enzyme responsable de la synthèse de pyruvate peut être désactivée. la fructose-1,6-bisphosphate active allostérique le PK. Le pyruvate kinase est sous la forme de isoenzymes, avec trois types de sous-unités, la sous-unité M, L et R. Le M prédomine dans muscle, L en foie et dans d'autres tissus. Les faibles niveaux de glucose dans le sang indurrano la libération de glucagon de pancréas (Merci à l'activation hormonale), ce qui conduira à la phosphorylation de la protéine kinase AMPc dépendante. La protéine kinase catalyse la phosphorylation de la PK, ce qui en fait moins actif. De cette façon, lorsque les niveaux de glucose sont faibles glycolyse est « off ».

bibliographie

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