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6-fosfofrutto-2-kinase
modèle en trois dimensions de' src=
Structure enzyme. En bleu, le groupe de kinase, et dans le groupe de la phosphatase vert
numéro CE 2.7.1.105
classe transférase
nom systématique
ATP: β-D-fructose-6-phosphate 2-phosphotransferase
autres noms
fructose 6-phosphate 2-kinase
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

la phosphofructokinase 2 (Aussi appelé fosfofruttocinasi 2 ou PFK-2 ou enzyme Tandem) Il est enzyme adjoint bifonctionnel à la quantité d'ajustement Fructose 2,6-bisphosphate et fructose 6-phosphate dans 'hépatocyte.

Structure et fonction

deux domaines réguler la concentration de fructose-2,6-bisphosphate, une phosphoryle la fructose 6-phosphate en fructose 2,6-biphosphate, et les autres déphosphoryle fructose-2,6-bisphosphate en fructose 6-phosphate.
La formation de fructose-2,6-bisphosphate est catalysée par la phosphofructokinase 2 (PFK2). Le fructose-6-phosphate est formé pour hydrolyse de fructose-2,6-bisphosphate, le fructose catalysée par bifosfatasi 2 (FBPasi2).
Tant le PFK2, les deux FBPasi2 sont présents dans une seule chaîne polypeptide 55 kD. D'autres activités PFK2 et FBPasi2 sont contrôlées mutuellement par phosphorylation d'un seul résidu de sérine.

réglage

Lorsque le niveau de glucose est faible, le sang est libéré glucagon, qui active une voie métabolique qui implique protéines G de membrane cellulaire et qui se termine par la production de AMPc à l'intérieur de la cellule.
la la protéine kinase A, activé par des niveaux élevés d'AMPc dans la cellule passe à phosphoryler l'enzyme bifonctionnelle, l'activation et l'inhibition de la FBPasi2 PFK2.
L'enzyme commence alors à réduire le niveau intracellulaire Fructose 2,6-bisphosphate.
Comme la présence de fructose 2,6-bisphosphate normalement stimule PFK1, l'inhibition conduit diminution de sa concentration de glycolyse et à la stimulation de néoglucogenèse.
A l'inverse, lorsque le niveau de glucose est élevé, comme cela se produit après un repas, la gluconéogenèse est pas nécessaire, et le groupe phosphorique est éliminé par l'enzyme bifonctionnelle. Cette modification permet à la PFK2 covalente et inhibe FBPasi2 et est médiatisée par ' insuline, via la protéine phosphatase 1. Il y a isoenzyme PFK-2 présent dans le cœur. Elle est régie par ' adrénaline, que par l'intermédiaire de sa cascade enzymatique, active le domaine de kinase. L'augmentation de 2,6-bisphosphate au niveau du fructose qui s'ensuit accélère la glycolyse.