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en biochimie, Il est défini kinase (Ou, avec un terme utilisé maintenant peu, kinase), Un type de enzyme (numéro CE 2.7.1[1]) Appartenant à la famille phosphotransférase capable de transférer des groupes phosphate par des molécules donneurs de haute énergie (tel que le "ATP) Pour spécifique substrats; ce processus est défini phosphorylation. Une enzyme qui élimine un groupe phosphate à partir d'un substrat, cependant, est dit phosphatase.

Les kinases représentent le plus grand groupe d'enzymes présentes dans la nature: il est très souvent structurellement des molécules très similaires entre eux, mais avec une très grande spécificité du substrat. On estime que le génome humain est capable de coder pour environ 550 kinase (phosphatase et 130)[2].

nomenclature

devrait être organisée la structure correcte du nom de chaque kinase comme suit: "[Nom du substrat] kinases. « Le terme hexokinase, par exemple, elle est indicative d'une kinase qui catalyse la phosphorylation d'un esoso. Dans l'usage courant, cependant, kinases sont devenus des noms très variés différents (et, récemment, corriger formellement), car souvent il y a plusieurs kinase capable de phosphoryler le même substrat.

Types de kinases

Dans certains cas, le but de la phosphorylation est de activer ou fournir de l'énergie à une molécule pour la rendre capable de participer à une réaction avec énergie libre de Gibbs négatif. Toutes les kinases exigent la présence d'un ion métallique, comme mg2+ ou mn2+Ces ions stabilisent les liaisons à haute énergie de dérivés molécule à haute énergie (généralement ATP ou ATP), ce qui permet la phosphorylation de l'avenir.

Dans d'autres cas, la phosphorylation d'un substrat peut inhiber son activité. Un mécanisme d'inhibition commun à médiation par des enzymes a été observée pour la première fois dans la tyrosine kinase src (Prononcés SARC): Lorsque src est phosphorylée sur un spécifique tyrosine, Il se replie sur elle-même, cachant ainsi son site catalytique (la conformation est appelée de).

Dans d'autres cas, la phosphorylation d'une protéine permet de se lier à toute autre entité autorisée domaines de reconnaissance pour tyrosine, thréonine ou sérine phosphorylée. De tels liens, dans tous les cas, peuvent générer à la fois l'activation et l'inhibition de spécifique chemin.

À la fin du ' années nonante Il a également identifié une autre fonction de la phosphorylation. Certaines protéines, lorsque phosphorylé, subissent voie de dégradation à médiation de 'ubiquitine dans le protéasome. Ces protéines spécifiques peuvent devenir substrat pour 'ubiquitine que lorsque phosphorylée.

Le plus grand groupe de kinases, en tout cas, est celui de protéine kinase, qui modifient l'activité des protéines spécifiques. Ils sont utilisés en grandes quantités pour moduler transduction du signal dans les processus complexes mobile. Les tyrosine kinases sont des protéines kinases qui phosphorylent des résidus de tyrosine dans les protéines (voir tyrosine kinase des récepteurs de). Les kinases de sérine / thréonine phosphorylent résidus serine ou threonine (qui ont des chaînes latérales similaires).

De nombreuses autres kinases, enfin, agir sur les petits biomolécules (lipides, hydrates de carbone, les acides aminés, nucléotides) Et à des fins d'information et activer pour certains processus métaboliques.

curiosité

icône Loupe mgx2.svg Le même sujet en détail: kinase JAK.

Une classe de kinase, appelée JAK, Il a suscité des sourires dans la communauté scientifique, car il répandit l'idée que l'acronyme donné par les découvreurs étaient sur le point Just Another Kinase (encore une autre kinase). En fait, l'acronyme signifie Activation de Janus Kinase, pour indiquer un groupe spécial de kinase de la structure symétrique, évocatrice appelé par le nom de la figure mythologique de Janus.

notes

  1. ^ (FR) 2.7.1, en ExplorEnz - La base de données d'enzymes, UIBBM.
  2. ^ (FR) Lander ES et al. séquençage initial et l'analyse du génome humain. Nature 2001; 409: 860-921.PubMed Entrez- 11237011

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