s
19 708 Pages

phosphorylase
modèle en trois dimensions de' src=
Le glycogène phosphorylase sous forme active (à droite) et inactif (à gauche)
numéro CE 2.4.1.1
classe transférase
nom systématique
1,4-α-D-glucane: phosphate α-D-glycosyltransférase
autres noms
phosphorylase a et b du muscle; amilofosforilasi; polifosforilasi; amylopectine phosphorylase; a-glucane Phosphorylase; phosphorylase glycogène; granulosio phosphorylase; myophosphorylase; phosphorylase de pommes de terre
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

la phosphorylase, (ou glycogène phosphorylase) Il est enzyme, appartenant à la classe transférase, impératif qui intervient dans la démolition glycogène. En fait, il agit de détacher une molécule glucose à partir de la fin de la chaîne de glycogène non réducteur. Ce mécanisme biochimique se produit à l'instant où la présence de glucose est nécessaire sang (Quand il est faible, le glycémie). réaction catalysée:

(1,4-α-D-glycosyle)n + phosphate = (1,4-α-D-glycosyle)n-1 + a-D-glucose 1-phosphate

sur les caractéristiques de fonctionnement

L'action de phosphorylase glycogène est associée à la présence de le phosphate de pyridoxal (PLP). La présence de phosphate pyridoxal est cruciale, parce que le 'énergie libéré par le clivage de la liaison glycosidique ou (α1-> 4), est stockée sous la forme de glucose d'extrémité de liaison anomérique phosphorique, formant glucose-1-phosphate, ce qui, ensuite, peut être converti en glucose-6-phosphate de phosphoglucomutase.

activation enzymatique et de régulation

L'activité de la glycogène phosphorylase est régulée à la fois est allostérique de façon covalente. Dans la réglementation allostérique intervenir: ions football, AMP (Activateurs); ATP (Inhibiteur); et glucagon. Dans l'ajustement covalente, intervient phosphorylation de glycogène phosphorylase b, puis son activation glycogène phosphorylase, tandis que le déphosphorylation implique son inactivation.

la glucagon et l 'insuline, ils sont hormones commande principale glycémie le sang. Le glucagon est une hormone ladite hyperglycémiant (augmente la concentration de glucose dans le sang), alors que l'insuline est une hormone hypoglycémique (abaisse la concentration de glucose dans le sang). L'action de ces deux hormones, permet de maintenir la concentration constante de glucose dans le sang. Logiquement, les deux hormones ne peuvent pas fonctionner en même temps, parce que les événements biochimiques qui permettent l'activation des enzymes sont contraires. En fait, la glycogène phosphorylase Il implique la démolition de glycogène, cependant, l'action glycogène synthase, Elle implique la formation de glycogène.

Pour que le glycogène phosphorylase est activé, il est phosphorylée une protéine appeler phosphorylase-b-kinase, qui porte un groupe phosphate sur l'enzyme, qui à partir de la forme inactive (Phosphorylase b, à savoir les résidus sérine sont déphosphorylé) il se transforme en sa forme active (Phosphorylase a, à savoir les résidus sérine sont phosphorylés). Au lieu de cela, la déphosphorylation et donc l'inactivation de la glycogène phosphorylase, phosphorylase sont déterminées par la protéine-phosphatase, ce qui élimine les groupes phosphates des deux résidus sérine de l'enzyme. L'activation de la protéine phosphatase α-phosphorylase se produit au moment où la réduction de la concentration de glucose dans le sang est nécessaire.

Glucagon, en même temps à cet événement, conduit à une réduction de la concentration de Fructose 2,6-bisphosphate, qui est un activateur allostérique de l'enzyme glycolyse la phosphofructokinase 1, dont l'inhibition conduit à une réduction de l'activité de la glycolyse, qui est, le processus biochimique qui conduit à la destruction de glucose en deux molécules de pyruvate, qui, à son tour, peut subir un traitement aérobie de démolition (oxydation: cycle de Krebs et la chaîne de transport d'électrons, avec formation finale d'ATP) ou anaérobie (fermentation). En même temps que la phosphorylation de l'activation de la glycogène phosphorylase, l'inhibition a lieu pour la phosphorylation de la glycogène synthase, qui est une enzyme qui sert à la formation du glycogène.

De toute évidence, le processus biochimique inverse (régie par l'insuline), entraîne l'inhibition de la glycogène phosphorylase (déphosphorylation des résidus sérine et revenir à la forme inactive: phosphorylase b) glycogène, donc cesser la démolition de glycogène et commencer le processus de synthèse le glycogène, où elles sont liées des molécules de glucose au niveau des extrémités des chaînes non réductrices de glycogène.

bibliographie

  • (FR) Baum, et H. Gilbert, G. A. Un procédé simple pour la préparation de phosphorylase de pomme de terre cristallin et Q-enzyme. Nature 171 (1953) 983-984.
  • (FR) Chen, G. S. et Segel, I.H. Purification et propriétés de glycogène phosphorylase d'Escherichia coli. Arch. Biochem. Biophys. 127 (1968) 175 - 186. [PMID 4878695]
  • (FR) Cowgill, R.W. Homard muscle phosphorylase: purfication et propriétés. J. Biol. Chem. 234 (1959) 3146-3153. PubMed Entrez- 13812491
  • (FR) Fischer, E. H., Pocker, et A. Saari, J. C. La structure, la fonction et le contrôle de la glycogène phosphorylase. Dans Campbell, P.N. et Greville, G.D. (Eds), Essays in Biochemistry, vol. 6, Academic Press, Londres et New York, 1970, pp. 23-68.
  • (FR) Vert, A.A. et Cori, G. T. phosphorylase musculaire cristallin. I. Préparation, propriétés, le poids et moléculaire. J. Biol. Chem. 151 (1943) 21-29.
  • (FR) Hanes, C.S. La répartition et la synthèse de l'amidon par une enzyme à partir de graines de pois. Proc. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 128 (1940) 421-450.

Articles connexes

  • 1,3-bêta-D-glucane phosphorylase
  • 1,3-bêta-oligoglucano phosphorylase
  • Alpha, alpha-tréhalose phosphorylase

D'autres projets