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citrate (Si) -sintasi
modèle en trois dimensions de' src=
Mécanisme de condensation d'oxaloacétate (rouge) et l'acétyl-CoA (bleu)
numéro CE 2.3.3.1
classe transférase
nom systématique
acétyl-CoA: oxaloacétate C-acétyltransférase (hydrolyse du thioester, forment le -carbossimetile (S))
autres noms
lyase oxaloacétate-citrate [(pro-3S) -CH2COO → acétyl-CoA]; la citrate synthase; la citrate synthase; citrogenasi; oxaloacétate transacetasi
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

la citrate (Si) -sintasi (Ou tout simplement citrate synthase) Il est enzyme, appartenant à la classe transférase, catalysant condensation dell 'oxaloacétate avec acétyl-CoA, obtenir citrate.

Cette réaction est la première cycle de Krebs, processus clé la respiration cellulaire.

Il est une enzyme stimulateur cardiaque la cycle de Krebs, à savoir, en mesure d'ajuster la vitesse d'écoulement de l'ensemble du cycle.

La réaction catalysée par l'enzyme est la suivante:

acétyl-CoA + oxaloacétate + eau = citrate + CoA-SH

Comme, la citrate synthase toutes les enzymes du cycle est également localisée dans matrice mitochondriale.

Cependant, il est codé par un gène nucléaire et non mitochondrial, synthétisé sur ribosomes et transportées sur la matrice. Cette enzyme est habituellement quantifié pour évaluer le nombre de mitochondries intactes sont présentes dans la cellule.

Structure et mécanisme d'action

Citrate (Si) -sintasi
La structure quaternaire de la citrate synthase. Pour chaque monomère elles sont liées à une molécule de oxaloacétate (Magenta) et un analogue dell 'acétyl-CoA (Blanc).
Citrate (Si) -sintasi
le centre catalytique.

son structure quaternaire Il se compose de deux sous-unités, dont chacune se lient les deux substrats.

Dans le site catalytique (deux d'enzyme) est un résidu de aspartate qui, avec un résidu de histidine, Il aide à maintenir le siège dans la molécule acétyl-CoA par des interactions ioniques. Ces résidus contribuent à activer la molécule à un intermédiaire énol, ce qui en fait semblable à un oxaloacétate de carbone central. Une fois que vous avez créé le lien, par un mécanisme similaire à un condensation de Claisen, il génère l'hydrolyse du groupe thioester (CoA) à travers une molécule d'eau. Il est une réaction très exergonic (ΔdGou > -30 kJ / mol), ce qui rend cette étape irréversible (ce qui est la raison pour laquelle la réaction est capable de réguler l'ensemble du cycle métabolique).

Les molécules de citrate produits par la condensation sont capables de se lier au site de liaison de l'oxaloacétate, en inhibant la concurrence l'activité enzymatique. Malgré le fait que la réaction est très exergonic, par conséquent, la citrate synthase peut être fermement ajusté. Cet aspect a une grande importance biologique, car elle permet un contrôle complet de l'ensemble du cycle de Krebs.

bibliographie

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Articles connexes

  • cycle de Krebs

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