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aspartate carbamoyltransferase
modèle en trois dimensions de' src=
Structure tridimensionnelle de l'aspartate de carbamoyltransferase Escherichia coli. APB 2ATC
numéro CE 2.1.3.2
classe transférase
nom systématique
carbamyl-phosphate: L-aspartate carbamoyltransférase
autres noms
carbammilaspartotranschinasi; aspartate transcarbammilasi; aspartate carbamoyltransférase; ATCasi
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM
aspartate transcarbamylase
gène
HUGO CAD
Entrez 790
lieu Chr. 2 p21-p22
protéine
MIM 114010
UniProt P27708

la aspartate carbamoyltransferase (ou aspartate transcarbammilasi, ou ATCasi) Il est enzyme allostérique appartenant à la classe de transférase impliqués dans la synthèse de les bases pyrimidiques. La structure de cette enzyme se compose de douze sous-unités, dont six sont appelées sous-unités catalytiques sont régulation et six unités. Il catalysant, plus en détail, la réaction suivante:

phosphate carbamoyl + Laspartate = Phosphate + N-carbamyl-L-aspartate

L'enzyme a deux effecteurs allostérique: ATP, que l'enzyme active, et CTP, qui réprime. La structure de cette enzyme a été étudiée dans ses deux conformations. La structure du rayonnement X ATCasi révèle que les sous-unités catalytiques sont disposées en groupes de trimères (c3) combinés avec trois groupes de régulateurs de dimères (r2), chaque dimère de régulation relie deux sous-unités catalytiques de différentes c3 de trimètres. Les trimètres catalytiques isolés sont actifs, ont une courbe de saturation hyperbolique (non coopératif) et ne sont pas affectés par le CTP ou ATP, comme cette dernière ne se lier à des sous-unités régulatrices dell'ACTasi. Les sous-unités régulatrices isolées, cependant, ne se lient effecteurs allostériques, mais ne possèdent pas d'activité enzymatique: leur rôle semble se limiter uniquement à la fonction de régulation. Les transitions allostériques de l'état inactif T (CTP) à l'état actif R (ATP) impliquent des changements conformationnels dans la structure de niveau quaternaire et tertiaire, tandis que le est sensiblement conservé secondaire. Une fois activé l'enzyme, dissociatosi par sous-unité régulatrice associée à la place de l'effecteur, la sous-unité catalytique réagissent avec les substrats au moyen d'coopératif de liaison: la liaison du substrat à une sous-unité catalytique détermine une augmentation de l'affinité de liaison du substrat et l'activité catalytique les cinq autres sous-unités catalytiques.

bibliographie

  • Lowenstein, J.M. et Cohen, p.f. Des études sur la biosynthèse de l'acide carbamylaspartic. J. Biol. Chem. 220 (1956) 57-70. PubMed Entrez- 13319326
  • Reichard, P. et Hanshoff, G. Aspartate carbamyl-transférase à partir de Escherichia coli. Acta Chem. Scand. 10 (1956) 548-566.
  • Shepherson, et M. Pardee, A. B. La production et la cristallisation de l'aspartate transcarbamylase. J. Biol. Chem. 235 (1960) 3233-3237.