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protéine-lysine 6-oxydase
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numéro CE 1.4.3.13
classe oxydoréductases
nom systématique
protéine-L-lysine: oxygène oxydoréductase-6
autres noms
lysyl oxydase
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM
lysyl oxydase
gène
HUGO LOX
Entrez 4015
lieu Chr. 5 Q23.3-q31.2
protéine
MIM 153455
UniProt P28300
APB 1N9E
enzyme
numéro CE 1.4.3.13



la protéine-lysine 6-oxydase (ou lysyl oxydase) Il est enzyme Extracellulaire, appartenant au groupe oxydoréductase, qui catalyse la formation de aldéhydes à partir de résidus lysine précurseurs dans la collagène et élastine. Ces aldéhydes sont très réactifs et subissent réaction chimique spontanée avec d'autres groupes aldéhydes produits par la lysyl oxydase ou des résidus lysine non modifiés. Cela conduit à la formation de liaisons inter-lien dans la structure de collagène et d'élastine, qui sont essentiels pour que les fibrilles de collagène stables et pour assurer l'intégrité et de l'élasticité de l'élastine. réaction catalysée:

peptidyl-L-lisil-peptide + OU2 + H2OU ⇄ allisil peptidyl-peptide + New Hampshire3 + H2OU2

L'importance de réticuler en raison de liens oxydase lysyle a été démontrée par des études dans des modèles animaux dans lesquels l'enzyme a été inhibée par une carence nutritionnelle cuivre, cofacteur essentiel, ou par administration de l'inhibiteur de β-amminopropionitrile (BAPN). La carence provoque des malformations osseuses, hyperextensible cuir, faiblesse ligaments et un risque accru de anévrisme dell 'aorte. Cette condition est liée à la formation la plus faible de collagène liens réticuler et d'élastine.

bibliographie

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