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succinate déshydrogénase (complexe II ou succinate ou ubiquinone)
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Structure quaternaire de la succinate déshydrogénase (et II complexe de la chaîne de transport d'électrons) de Escherichia coli.[1]
numéro CE 1.3.5.1
classe oxydoréductases
nom systématique
succinate: ubiquinone oxydoréductase
autres noms
déshydrogénase succinique; complexe II; menachinolo; fumarate oxydoréductase; complexe de la reductase de fumarate; complexe de la reductase de succinate (SDH); succinate: coenzyme Q réductase
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

la succinate déshydrogénase (ubiquinone) (ou II complexe ou complexe de la succinate déshydrogénase) Est un complexe enzyme situé dans la matrice de la membrane mitochondrial interne, qui catalyse la réaction suivante:

succinate + ubiquinone ⇄ fumarate + ubiquinol

Il est une enzyme clé cycle de Krebs et est le seul de ce cycle d'être lié à une membrane. Il se trouve dans de nombreux organismes aérobique et anaérobie, inclus Escherichia coli.

Structure et fonction

icône Loupe mgx2.svg Le même sujet en détail: succinate déshydrogénase.

Le succinate déshydrogénase est une flavoprotéine (FAD) contenant groupe fer-soufre et il est constitué par un eterotetramero divisé en trois les sous-unités:

  • SDHA, la domination catalytique;
  • SDHB, pour la sous-unité transfert d'électrons;
  • SdhCD, la membrane encore dimérique, qui contient EME de type b, dont la fonction est pas encore tout à fait clair.

Le domaine SDHA contient le cofacteur FAD, lié de manière covalente à un résidu conservé de histidine, qui est le site où la succinate il est oxydé en fumarate. Cela provoque réduction FAD en FADH2. Le complexe peut être dégradé pour obtenir la sous-unité unique SDHA, qui maintient l'activité catalytique (la sous-unité dans ce cas, est simplement définie succinate déshydrogénase), Mais il ne peut plus d'interagir avec le ubiquinone.

La sous-unité de transfert d'électrons (SDHB) contient un groupe [2Fe-4S], une, ce qui favorise le passage des électrons au domaine membranaire dall'SdhA [4Fe-4S] et un [3fe-4S].

Ces électrons sont acheminés, pour la réduction d'une molécule de ubiquinone, sur un site de liaison situé dans le dimère de quinone SdhCD.

La réduction de la quinone est un processus à deux électrons et nécessite la formation d'un intermédiaire, la radical ubisemichinone.

La molécule résultante de l'ubiquinol est libérée et libre de se diffuser à travers la membrane cellulaire et d'interagir avec les enzymes suivantes de la respiration cellulaire.

point de contact entre le cycle de Krebs et la chaîne respiratoire

Le complexe est appelé 2 succinate-CoQ réductase parce que les électrons qui atteignent le CoQ par le FADH2 provenir de l'oxydation de l'acide succinique. Le complexe 2 est un point de contact entre le cycle de Krebs et la chaîne respiratoire; en fait, il contient l'enzyme de l'étape n ° 6 du cycle de Krebs, qui oxyde l'acide succinique à l'acide fumarique avec la réduction simultanée du FAD à FADH2. le FADH2 Il est immédiatement réoxydé à DCP sans quitter le complexe, et transfère ses électrons vers les centres Fe-S qui, à son tour réduire la CoQ.

Ceci est le point d'entrée dans la chaîne respiratoire de toutes les molécules de FADH2 , même ceux provenant d'autres sources.

Le complexe 2 n'est pas un la pompe à protons, -à-dire qu'il est incapable de transférer des protons à partir de la matrice de l'espace intermembranaire en raison de la variation trop faible d'énergie libre généré par le transfert d'électrons du FADH2 à CoQ.

Pour cette raison, les électrons libérés par le FADH2 en tête de la chaîne respiratoire à la formation de seulement deux molécules d'ATP contre 3 généré lorsque les électrons proviennent de l'oxydation du NADH en CoQ qui arrivent par l'intermédiaire du complexe 1.

recherche

Les études sur la succinate déshydrogénase sont à l'avant-garde bioénergétique, pour le rôle crucial de l'enzyme dans le métabolisme cellulaire.

Joel Weiner, professeur à l'Université de l'Alberta, Canada, est l'expert du monde sur succinate déshydrogénase et la bioénergie en général. Au cours des 15 dernières années, de nombreuses découvertes clés, qui ont eu lieu à son atelier, ont contribué à la compréhension des fonctions de cette enzyme et les maladies associées à son dysfonctionnement.

Les maladies liées à succinate déshydrogénase

Les maladies liées à la fonctionnalité de la succinate déshydrogénase comprennent paragangliome troubles héréditaires obsessionnel-compulsif, émissions flatulence aromatique et nanisme.

La suppression de cette enzyme à partir de génome de embryons Il est avéré être mortelle.

notes

  1. ^ V. Yankovskaya, R. Horsefield, S. Tornroth, C. Luna-Chavezn, H. Miyoshi, C. Leger, B. Byrne, G. Cecchini, S. Iwata: Architecture de génération déshydrogénase et réactive succinate espèces d'oxygène. Dans: Science 299, S. 700-704, 2003

bibliographie

  • Hatefi, Y., Ragan, C.I. et Galante, Y.M. Les enzymes et les complexes enzymatiques du système de phosphorylation oxydative mitochondriale. Dans: Martonosi, A. (Ed.), Les enzymes des membranes biologiques, 2 EDN, Vol. 4, Plenum Press, New York, 1985, p. 1-70.

Articles connexes

  • l'acide succinique
  • cycle de Krebs

liens externes