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aldéhyde déshydrogénase (FAD-indépendant)
modèle en trois dimensions de' src=
modèle en trois dimensions de l'enzyme
numéro CE 1.2.99.7
classe oxydoréductases
nom systématique
aldéhyde: accepteur oxydoréductase (FAD-indépendant)
autres noms
aldéhyde oxydase; aldéhyde oxydoréductase; RdP; AORDd
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

la aldéhyde oxydoréductase identifiés dans Desulfovibrio gigas [1], une organisation reconnue du modèle mondial bactérien est flavoprotein et molybdo-enzyme. Il contient un cofacteur FAD un cofacteur de molybdène et deux amas de fer-soufre ([2Fe-2S])

est un enzyme contenant en tant que cofacteur molybdoptérine, de la classe oxydoréductase également connu sous l'acronyme DGAOR.

Cette enzyme, qui fait partie de la grande catecoria molbdo-enzymes mononucléaires, selon l'installation centrale de molybdène il est inclus dans la famille xanthine oxydase, malgré diffère d'autres enzymes de la famille à être FAD indépendant; également dans l'analyse des structures, on note l'absence du domaine contenant la molécule de FAD.

Elle catalyse la réaction:

aldéhyde + H2OU + accepteur un carboxylate de méthyle + accepteur réduit

Il est un homodimère constitué d'un seul polypeptide de 907 résidus amminoacidicidi deux sous-unités de 100 kDa avec un point isoélectrique bas (pi = 4,7), à peu près sphérique, avec un diamètre de 75 Å [2] contenant trois centres redox: le molybdoptérine cofacteur et deux I et II de type appelé joint de fer monomère.

Ces trois centres, en bleu sur la figure sur le côté, sont alignées dans la protéine pour créer un chemin idéal pour le transfert d'électrons. Le premier centre [Fe-S] est immergé environ 15 Å en dessous de la surface moléculaire, tandis que le second joint [Fe-S] est plus exposée au solvant à travers la cystéine 60. Le site actif avec molybdène est, comme cela est typique pour ce type d'enzymes, assez profondément enterré (10 à 15 Å de la surface), mais accessible par un canal (visible sur la figure comme une excroissance de l'enzyme sur la droite) qui permet à la molécule de substrat pour atteindre la site actif et le produit à libérer. en DGAOR dans la cavité d'une grande surface en forme d'entonnoir avec un diamètre d'environ 17 Å et devient atome approche plus étroite de molybdène (Environ 6 Å). Les résidus apolaires Phe425, Phe494, Leu497 et Leu626 dominent le canal à sa mi-hauteur .. Pendant le cycle enzymatique (l'oxydation de aldéhydes le correspondant des acides carboxyliques, les électrons sont transférés à partir de Mo à travers les deux centres [2Fe-2S] à un accepteur d'électrons externe, qui remplace le FAD correspondant dans la xanthine oxydase [3]

par résonance paramagnétique électronique Ils ont calculé le potentiel de réduction formelle des différents centres électroactifs[4]:

Eº '[Fe-S I] = -280 mV Eº' [Fe-S II] = -285 mV Eº '[Mo (VI) / Mo (V)] = -450 mV Eº' [Mo (V) / Mo (IV)] = -530 mV

échange électronique direct de DGAOR a été observée à des électrodes de graphite pyrolytique, carbone vitreux par la région voisine positif au centre plus [2Fe-2S] II exposé, qui est émis l'hypothèse qu'il peut être le point de fixation de l'enzyme accepteur d'électrons physiologiques, qui reste encore inconnue. Au lieu de cela un lien direct électrochimie, mesurée par voltamétrie cyclique électrode d 'or, avec le soutien de néomycine, Il est supposé être avec 'atome de molybdène catalysant la réaction de réduction aldéhydes leur respective des alcools[5].

notes

  1. ^ Moura, J.J.G;. Xavier, A.V;. Bruschi, M;. Le Gall, J;. Hall, D.O;. Cammack, R;. Une protéine fer-soufre contenant du molybdène à partir de gigas Desulphovibrio. Biochem Biophys Res Commun. 1976, 72 (3) pag.782-9 PubMed Entrez- 186061
  2. ^ Duarte, r.o., Archer, M., Dias, J. M., Bursakov, S. Huber, R., Moura, I., Romao, M. J. et Moura, J.J., Caractérisation biochimique / spectroscopique et l'analyse des rayons X préliminaire d'un nouveau aldéhyde oxydoréductase isolée à partir de Desulfovibrio Desulfovibrio ATCC 27774, en Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 268, 2000, pp. 745-749, PubMed Entrez- 10679276.
  3. ^ Aldéhyde activité oxydoréductase dans Desulfovibrio gigas en reconstitution in vitro d'une chaîne de transfert d'électrons à partir d'aldéhydes à la production d'hydrogène moléculaire., en Biochimie., 32 (43), 1993, pp. 11559-68, PubMed Entrez- 8218223.
  4. ^ Romao, M. J., Archer, M., Moura, I., Moura, J.J., LeGall, J., Engh, R., Schneider, M., Hof et P. Huber, R., la structure cristalline de l'aldéhyde oxydase xanthine liée oxydo-réductase de D. gigas, en science, vol. 270, 1995, pp. 1170-1176, PubMed Entrez- 7502041.
  5. ^ Correia dos Santos MM, Sousa PM, ML Gonçalves, Romão MJ, Moura, Moura JJ., Électrochimie directe de l'aldéhyde gigas Desulfovibrio oxydoréductase., en Eur J Biochem., 271 (7), 2004, pp. 1329-1338, PubMed Entrez- 15030483.

Articles connexes

  • mononucléaire Molbdo-enzymes