s
19 708 Pages

peroxiredoxine
modèle en trois dimensions de' src=
peroxydase thiorédoxine 4, dekamer, Human
numéro CE 1.11.1.15
classe oxydoréductases
nom systématique
[Agent réducteur contenant un thiol]: hydroperoxyde oxydoréductase
autres noms
thiorédoxine peroxydase; triparedoxina peroxydase; alkylhydroperoxyde réductase C22; AHPC; TrxPx; TXNPx; Prxs; PRDX
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

la peroxiredoxine (Également connu sous l'acronyme Prxs) Il est enzyme appartenant à la classe oxydoréductase, qui catalyse la réaction:

2 R'-SH + ROOH R'-S-S-R « + H2OU + ROH

Par ce terme fait référence à une famille de protéines large omniprésente antioxydantes, tous caractérisés par la même activité enzymatique mais divisible, sur la base de la structure, en trois types différents:

  • Typique deux perossiredoxine cystéines;
  • perossiredoxine atypique deux cysteines;
  • perossiredoxine à une cystéine.

La réaction de cette peroxydase comprend deux passages qui tournent autour d'un appel cysteine ​​rédox peroxidatic cystéine. Les trois classes partagent la première étape, dans laquelle les attaques cysteine ​​peroxidatic le substrat de peroxyde et est oxydé en S-idrossicisteina.[1] La deuxième étape, qui consiste en la régénération de la cystéine, se déroule d'une manière différente dans les trois classes différentes. Pour deux Prxs typiques cystéines, la S-idrossicisteina est attaqué par une cysteine ​​localisé au CTD la seconde sous-unité de la protéine, pour former un pont disulfure qui est ensuite réduit par des agents réducteurs cellulaires spécifiques contenant thiols (R'-SH comme thiorédoxine, la triparedoxina, ahpF ou AHPD). Dans atypiques Prxs deux cystéines, cependant, les deux cystéines sont sur le même polypeptide. Dans Prxs à une cystéine, cependant, la peroxidatic cysteine ​​est réduit directement par les molécules de réduction mentionnés ci-dessus.

notes

bibliographie

  • Choi, H. J., Kang, S. W., Yang, C. H., Rhee, S. G. et Ryu, E.T., Structure cristalline d'une nouvelle enzyme peroxydase humaine à 2,0 Å de résolution, en Nat. Struct. Biol., vol. 5, 1998, pp. 400-406, PubMed Entrez- 9587003.
  • Seo, M.S., Kang, S. W., Kim, K., Baines, I.C., Lee, T. H. et Rhee, S. G., L'identification d'un nouveau type de peroxyrédoxine de mammifère qui forme un disulfure intramoléculaire comme un intermédiaire de réaction, en J. Biol. Chem., vol. 275, 2000, pp. 20346-20354, PubMed Entrez- 10751410.
  • Hofmann, B., Hecht, H. J. et Flohe, L., peroxyrédoxines, en Biol. Chem., vol. 383, 2002, pp. 347-364, PubMed Entrez- 12033427.
  • Bois, Z.A., Schröder, E., Harris J.R. et Poole, L. B., Structure, mécanisme et la régulation des peroxyrédoxines, en Trends Biochem. Sci., vol. 28, 2003, pp. 32-40, PubMed Entrez- 12517450.