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glutathion peroxydase
modèle en trois dimensions de' src=
modèle en trois dimensions de l'enzyme
numéro CE 1.11.1.9
classe oxydoréductases
nom systématique
glutathion: peroxyde d'hydrogène oxydoréductase
autres noms
peroxydase GSH; la peroxydase de glutathion de sélénium; réduit glutathion peroxydase
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM

la glutathion peroxydase est un enzyme appartenant à la classe oxydoréductase, qui catalyse la réaction:

2 glutathion + H2OU2 le disulfure de glutathion + 2 H2OU

L'enzyme est une protéine contenant un résidu de sélénocystéine. stéroïdes et lipides hydroperoxydes, mais pas les produits de la réaction de lipoxygénase numéro CE 1.13.11.12[1] sur phospholipides, peut agir comme accepteurs, mais plus lentement que H2OU2 (Cf. numéro CE 1.11.1.12[2] phospholipides-hydroperoxyde glutathion peroxydase).

isoenzymes

Il existe différentes isoformes codées par des gènes différents, qui varient dans la localisation cellulaire et de la spécificité de substrat. Glutathione peroxidase 1 (GPX1) est la version la plus abondante, présente dans le cytoplasme de presque tous les tissus de mammifères, dont le substrat préféré le peroxyde d'hydrogène. La glutathion peroxydase 4 (GPX4) a une forte préférence pour les hydroperoxydes lipidiques; Elle est exprimée dans presque toutes les cellules de mammifères, mais à des niveaux beaucoup plus bas. Le glutathion peroxydase 2 est une enzyme extracellulaire et intestinale, tandis que la glutathion peroxydase extracellulaire 3 est, particulièrement abondant dans plasma.[3] À ce jour, chez l'homme huit différentes formes iso-de peroxydase de glutathion ont été identifiés (GPx1-8).

gène lieu enzyme
GPX1 Chr. 3 p21.3 glutathion peroxydase 1
GPX2 Chr. 14 q24.1 La glutathion peroxydase 2 (gastro-intestinal)
GPX3 Chr. 5 Q23 La glutathion peroxydase 3 (plasma)
GPX4 Chr. 19 P13.3 glutathion peroxydase 4 (hydroperoxidases de phospholipides)
GPX5 Chr. 6 p21.32 5 glutathion peroxydase (en 'épididyme, en rapport avec androgènes)
GPX6 Chr. 6 p21 glutathion peroxydase 6 (olfactif)
GPX7 Chr. 1 p32 Glutathione peroxydase 7
GPX8 Chr. 5 Q11.2 glutathion peroxydase 8 (putatif)

structure

Les protéines GPx1, GPX2, GPX3 et mammifères sont GPX4 enzymes contenant du sélénium, tandis que le GPX6 est un selenioproteina chez l'homme avec des protéines homologues contenant cystéine chez les rongeurs. GPX1, GPX2, et sont GPX3 protéine homo-tétramère, tandis que le GPX4 a une structure monomère. Bien que l'intégrité des membranes cellulaires et sous-cellulaires dépend fortement de la glutathion peroxydase, le système de protection antioxydatif la même glutathion peroxydase dépend fortement de la présence de sélénium.

Rôle dans la maladie

polimorfisimi génétique dans la glutathion peroxydase des enzymes et leur expression et leur activité altérée est associée à la les dommages oxydatifs un ADN et par conséquent à la susceptibilité individuelle à cancer.[4]

découverte

La glutathion peroxydase a été découvert en 1957 par Gordon C. Mills.[5]

notes

  1. ^ (FR) 1.13.11.12, en ExplorEnz - La base de données d'enzymes, UIBBM.
  2. ^ (FR) 1.11.1.12, en ExplorEnz - La base de données d'enzymes, UIBBM.
  3. ^ Muller FL, Lustgarten MS, Jang Y, Richardson A, Van Remmen H, Trends dans les théories de vieillissement oxydatif, en Radic libre. Biol. Med., vol. 43, nº 4, Août 2007, p. 477-503, DOI:10.1016 / j.freeradbiomed.2007.03.034, PMID 17640558.
  4. ^ Khan MA, Tania M, Zhang D, Chen H, enzymes anti-oxydantes et le cancer, en Chin J Cancer Res, vol. 22, n ° 2, 2010, pp. 87-92.
  5. ^ MILLS GC, Hémoglobine catabolisme. I. glutathion peroxydase, une enzyme hémoglobine érythrocytaire qui protège contre la dégradation oxydative, en J. Biol. Chem., vol. 229, nº 1, Novembre 1957, p. 189-97, PMID 13491573.

bibliographie

  • Chaudière, J. et Tappel, A.L., La purification et la caractérisation de la peroxydase de glutathion de sélénium de foie de hamster, en Arch. Biochem. Biophys., vol. 226, 1983, pp. 448-457, PubMed Entrez- 6227287.
  • Grossmann, A. et Wendel, A., Non-réactivité de la glutathion peroxydase selenoenzyme avec des phospholipides enzymatiquement hydroperoxydé, en Eur. J. Biochem., vol. 135, 1983, pp. 549-552, PubMed Entrez- 6413205.
  • Nakamura, W., Hosoda, S. et Hayashi, K., Purification et propriétés de la glutathion peroxydase de foie de rat, en Biochim. Biophys. Acta, vol. 358, 1974, pp. 251-261.