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catalase
modèle en trois dimensions de' src=
L'enzyme catalase, 4 chaînes, d'une vache. En vert sont des ions de fer visibles au sein d'un groupe hème
numéro CE 1.11.1.6
classe oxydoréductases
nom systématique
Peroxyde d'hydrogène: peroxyde d'hydrogène oxydoréductase
autres noms
equilasi; caperasi; optidasi; catalase-peroxydase; CAT
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM
catalase
gène
HUGO CAT
Entrez 847
lieu Chr 11. p13
protéine
MIM 115500
UniProt P04040
APB 1DGF
catalase
Représentation « bande » de l'enzyme catalase.

la catalase est un enzyme, appartenant à la classe oxydoréductase, impliqué dans la désintoxication de la cellule de les espèces réactives de l'oxygène. Elle catalyse la réaction suivante:

2 H2OU2 ⇄ OU2 + 2 H2OU

Il est hémoprotéine hautement conservée durant l'évolution des organismes vivants.

structure

La catalase est tétramère de 4 chaînes polypeptidiques d'une longueur minimale de 500 les acides aminés. A l'intérieur du tétramère il existe 4 groupes de fer qui permettent à l'enzyme de réagir avec le le peroxyde d'hydrogène. Le fait de devoir fonctionner avec des molécules particulièrement réactives, la catalase Il est également une enzyme particulièrement stable. Les quatre chaînes sont entrelacées et bloquent donc l'ensemble du complexe sous la forme correcte. son pH idéal est de 7.

Mécanisme moléculaire

Le mécanisme moléculaire complète de catalase est pas encore bien connu. On sait cependant que la réaction se déroule en deux étapes:

  • H2OU2 + Fe (II) -F → H2O + O = Fe (III) -F
  • H2OU2 + O = Fe (III) -F → H2O + Fe (II) + O -E2

Où Fe-E représente le centre de fer de la hème attaché à l'enzyme.

Dès que le peroxyde d'hydrogène entre dans le site actif, il est forcé à réagir avec des acides aminés His74 et Asn174. Cela provoque le transfert d'un proton (ion hydrogène) A partir de la première à la seconde oxygène, de polarisation et l'étirement de la liaison O-O est cassé. L 'atome gratuit oxygène Il se lie au centre métallique de la site actif déplacement molécule d 'eau nouvellement formé et formant Fe (III) = O. Dans la deuxième étape, le Fe (III) = O réagit avec un autre peroxyde d'hydrogène de reformage Fe (II) -F plus eau et oxygène.

La catalase peut aussi s'oxyder différent toxines, comme formaldéhyde, l 'l'acide formique, et l 'alcool. Pour ce faire, en utilisant le peroxyde d'hydrogène en fonction de ce qui suit réaction

H2OU2 + H2R → 2H2O + R

Une normale ion de métal lourd (comme cation cuivre en sulfate de cuivre(II)) agit en tant que inhibiteur sur catalase non compétitif. Même les poisons cyanure sont des inhibiteurs compétitifs de la catalase, la liaison permanente à site actif catalase et bloquant l'action.

Cette enzyme est couramment utilisé dans les laboratoires comme un outil pour comprendre les effets des enzymes sur vitesse de réaction.

paramètres cinétiques

Comme indiqué précédemment, catalase a le plus grand nombre de chiffre d'affaires, kcat, connu des enzymes, 4 × 107 s-1. La plupart des enzymes a une kcat entre 1 s-1 à 1000s-1. son Michaelis-Menten, KM, est relativement élevé: 25 mM. Cela signifie qu'il est relativement difficile de saturer une enzyme, soit atteint la vitesse de réaction maximale seulement à haute concentrations peroxyde. La constante de spécificité kcat / KM, est donc égale à environ 4 x 107 M-1s-1, une valeur proche de leurs limites molécules en solvants (Entre 108 et 109 M-1s-1), Une enzyme étant donc catalase catalytique presque parfait. L'application de ce type de paramètres à la catalase est pas très directe, car cela a un comportement cinétique descriptible avec l'équation Michaelis-Menten que lorsque le peroxyde se trouve à des concentrations faibles. Néanmoins, nous savons que la catalase est plus efficace dans l'absorption et H désintoxication cellulaire2OU2 par rapport à d'autres types de peroxydase.

Rôle dans la cellule

catalase
La réaction catalysée par la catalase

Le catalase est situé dans un organite cellule appelée peroxysomes.[1] Les peroxysomes sont impliqués dans les cellules végétales en photorespiration (L'utilisation de oxygène avec la production de le dioxyde de carbone) Et en matière de symbiotique 'azote (La rupture de la liaison de l'azote diatomique (N2) En atomes d'azote réactifs). De manière plus générale, l'enzyme catalyse la conversion de le peroxyde d'hydrogène en eau et oxygène:

4HO. → O2 + 2H2OU

la le peroxyde d'hydrogène Il est un déchet de métabolisme de nombreux organismes vivants. Il est toxique, car il peut générer une charge de dommages lipides membrane, les protéines et les acides nucléiques de la cellule. unique polypeptide catalase est capable de convertir jusqu'à 5 millions de peroxyde d'hydrogène par minute molécules.

L'enzyme peut également agir, chez certaines espèces, telles que peroxydase (numéro CE 1.11.1.7[2]), Catalyser des réactions telles que les suivantes:

ROOR « + molécule donneur d'électrons (2e-) + 2H+ → ROH + R'OH

L'activité de la peroxydase est très fréquent en particulier en présence de molécules de donneur, tels que l 'éthanol. Les formes de catalase présentes dans certains micro-organismes tels que Penicillium simplicissimum, montrant à la fois l'activité de la catalase peroxydase, sont parfois identifiés comme catalase-peroxydase[3].

Le peroxyde d'hydrogène est également utilisé comme un agent antimicrobien puissant lorsque les cellules sont infectées par un agent pathogène. Qui sont catalase pathogènes positifs, comme Mycobacterium tuberculosis, la Legionella pneumophila, et Campylobacter jejuni, produire catalase pour désactiver les radicaux peroxyde, leur permettant ainsi de survivre tranquille dans cellule hôte.[1]

Répartition entre les organismes

Tous les animaux connus utilisent catalase dans tous les organes, avec des concentrations particulièrement élevées dans le foie. L'enzyme est aussi universel parmi les plantes. Ils sont connus dans les micro-organismes aérobies ne pas utiliser catalase.[2] Une utilisation unique de la catalase se produit dans coléoptère bombardier. Ces insectes permettent aux groupes de produits chimiques, y compris le peroxyde d'hydrogène à se concentrer dans une cavité dans leur abdomen. Quand ils trouvent qu'il est nécessaire d'expulser ces substances à des fins de défense, la libération et catalase peroxydase dans la cavité. Ces enzymes réagissent rapidement avec de génération de peroxyde d'hydrogène chaleur et un excédent de oxygène. Sous la pression d'oxygène, les substances chauffées sont expulsées de façon explosive à travers une ouverture dans la cavité.[3]

Le catalase n'est pas universel parmi champignons, en dépit de certaines espèces de produire l'enzyme, lorsqu'elle est cultivée dans un environnement avec un pH bas et températures assez élevé.[4] La catalase a également été observée dans certains micro-organismes anaérobie, comme Methanosarcina barkeri[5].

les troubles associés

Le manque ou l'absence complète de catalase (liés à des anomalies génétiques hétérozygotie ou homozygotie) Peut induire diverses pathologies, comme cela arrive aussi avec les carences des autres enzymes impliquées dans la détoxification des ERO (tels que les superoxyde dismutase). La pathologie associée à la carence en catalase est défini acatalasia ou acatalasemia.

défauts chargés de catalase pourraient avoir un rôle dans la sclérose latérale amyotrophique (SLA), dont le défaut génétique primaire est cependant à la charge de la superoxyde dismutase gène[6].

applications

Le catalase est utilisé dans l'industrie laitière pour éliminer le peroxyde d'hydrogène à partir de lait visant à la fabrication du fromage.[4] Une autre application se trouve dans les emballages alimentaires, ce qui empêcheoxydation.[5] La catalase est également utilisé dans l'industrie textile, pour éliminer le peroxyde d'hydrogène à partir des tissus, il assure que le matériau ne contient pas. Un usage limité est dans le nettoyage lentilles de contact - certains systèmes de nettoyage désinfecte lentilles en plongeant même dans un solution à base de peroxyde d'hydrogène. et catalase est utilisé pour décomposer le peroxyde avant de réinsérer les lentilles dans 'œil. Récemment, catalase a également commencé à être utilisé dans l'industrie cosmétique dans les traitements du visage qui combinent le peroxyde d'hydrogène pour augmenter l'oxygénation cellule dans les couches supérieures de 'épiderme.

Utilisation en microbiologie

catalase
réaction à la catalase

Cette enzyme est également utilisé dans bactériologie systématiquement à identifier bactéries. Il est de mettre la colonie bactérienne à étudier en contact avec le peroxyde d'hydrogène (10 volumes). Effervescence indique la présence de catalase.

La plupart des bactéries Gram-négatives possèdent la catalase (catalase +). La recherche de la catalase dans Gram positif permet de différencier staphylocoques et microcoques (+ catalase) par entérocoques (Catalase -)

Exemples:

Gram + catalase +:

  • Staphylococcus, Micrococcus (Microcoques le plus ancien de la famille)
  • bacille;

Gram + catalase -:

  • streptocoque
  • Enterococcus

technique

  • Sur une lame de verre, le dépôt d'une goutte de H2OU2, puis il est mis en contact avec une colonie isolée, directement retirée par pipette PASTEUR avec un rectangle, avec une boucle en plastique stérile ou avec un seringue plastique jetable (sans aiguille parce que le métal, puis s'oxyder).
  • Si l'on assiste à la formation de bulles, la bactérie possède catalase.
  • Si rien n'est observé, la bactérie ne contient pas le 'enzyme.

S'il vous plaît noter: Ne pas utiliser des boucles dans platine car il réagit avec le H2OU2 donnant un faux positif.

notes

  1. ^ Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, K Roberts, Walter P, peroxysomes, en Molecular Biology of the Cell, 4e éd., Garland, 2002 (Via NCBI Bookshelf) ISBN 0815332181.
  2. ^ (FR) 1.11.1.7, en ExplorEnz - La base de données d'enzymes, UIBBM.
  3. ^ (FR) Fraaije MW, Roubroeks HP, WR Hagen, Van Berkel WJ. La purification et la caractérisation d'une catalase-peroxydase intracellulaire de Penicillium simplicissimum. Eur. J. Biochem. 235 (1996) 192-8 ([PMID 8631329])
  4. ^ Production de catalase par des champignons à croissance faible pH et des températures élevées. K. Isobe, et al. PubMed Entrez-. Récupérée 12/02/2007.
  5. ^ La catalase et les gènes superoxyde dismutase sont transcriptionnelle régulés à la hausse sur le stress oxydatif dans le barkeri Methanosarcina de archée strictement anaérobie. Andrei Brioukhanov, Alexander Netrusov et Rik Eggen. Société de microbiologie générale. Récupérée 12/02/2007.
  6. ^ (FR) http://www.genome.ad.jp/dbget-bin/show_pathway?map05030+1.11.1.6 Rôle de la catalase dans la SLA

bibliographie

  • Herbert, D. et Pinsent, J. catalase bactérienne Crystalline. Biochem. J. 43 (1948) 193-202.
  • Herbert, D. et Pinsent, J. érythrocytaire humaine Crystalline catalase. Biochem. J. 43 (1948) 203-205.
  • Keilin, D. et Hartree, E. F. oxydation couplée d'alcool. Proc. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 119 (1936) 141-159.
  • Kono Y, Fridovich I. L'isolement et la caractérisation du pseudocatalase de Lactobacillus plantarum. J. Biol. Chem. 258 (1983) 6015-9 PubMed Entrez- 6853475.
  • Nicholls, P. et Schonbaum, G. R. Catalase. Dans: Boyer, P. D., Lardy, H. et Myrback, K. (Eds.), Les Enzymes, 2e éd., Vol. 8, Academic Press, New York, 1963, p. 147-225.
  • Sumner, J.B. et Dounce, A.L. Crystalline catalase. J. Biol. Chem. 121 (1937) 417-424.
  • Fraaije, M.W., Roubroeks, H. P., van Berkel, W.H.J. La purification et la caractérisation d'une catalase-peroxydase intracellulaire de Penicillium simplicissimum. Eur. J. Biochem. 235 (1996) 192-198. PubMed Entrez- 8631329.

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liens externes