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Remarque disambigua.svg homonymie - Si vous êtes à la recherche d'une enzyme plus spécifique pour l'isomère D, voir D-lactate déshydrogénase.
lacticodéshydrogénase
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modèle en trois dimensions de l'enzyme
numéro CE 1.1.1.27
classe oxydoréductases
nom systématique
(S) -lattato: NAD+ oxydoréductase
autres noms
déshydrogénase de l'acide lactique; L - (+) - lactate déshydrogénase; lactate déshydrogénase; lactate déshydrogénase (NAD-dépendante); déshydrogénase lactique; L - (+) - nLDH
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM
lacticodéshydrogénase
gène
HUGO LDHA LDH1
Entrez 3939
lieu Chr 11. p15.1
protéine
MIM 150000
UniProt P00338
APB 1A5Z
enzyme
numéro CE 1.1.1.27



la lacticodéshydrogénase (ou LDH) Il est enzyme, appartenant à la classe oxydoréductase, qui catalyse la réaction suivante:

pyruvate + NADH + H+ (L) -lactate + NAD+

LDH est tétramère formé par la combinaison de deux différents monomères, codée par deux gènes distincts: Type H (H anglais cœur), Principalement présent dans le cœur, et Type M (M English muscle), Caractéristique de muscle Skeletal. De composition différente de monomère, vous avez cinq formes isoenzymic: H4 ou LDH1, H3M1 ou LDH2, H2M2 ou LDH3, H1M3 ou LDH4, M4 ou LDH5 qui diffèrent par composition structurelle, propriété biochimiques et la diffusion tissu.

isoenzyme distribution

  • LDH1 (H4) est très répandue dans myocardique et globules rouges. Etaient également présents dans le cortex rénal et muscle Skeletal.
  • LDH2 (H3M1) est très répandue dans le myocarde et dans les globules rouges, en plus d'être présent dans le pancréas, cortex rénal, poumon et le muscle squelettique.
  • LDH3 (H2M2) est présent dans les poumons, placenta, le muscle squelettique et le pancréas.
  • LDH4 (H1M3) est situé dans la moelle rénale, le muscle squelettique, du poumon et du placenta.
  • LDH5 (M4) est caractéristique de la muscle et foie. Etaient également présents dans le rachidien rénale et pancréas.

pathologie clinique

Les valeurs normales en sérum Ils sont considérés comme entre 0-600 U / L et 800-3600 UI / L urine (note: Différents auteurs suggèrent différents intervalles). En termes de rapport entre les isoenzymes, les valeurs normales sont considérées: LDH1 18-30%, 28-30% LDH2, LDH3 15-30%, LDH4 6-16%, 2-13% LDH5. Outliers de LDH1 et LDH2 se trouvent dans 'infarctus du myocarde et 'anémie hémolytiques. En particulier, le niveau de LDH1, après un infarctus du myocarde, atteint un pic après 48 h et reste modifié pendant 1-3 semaines. LDH3 a augmenté dans le cadre de la 'infarctus pulmonaire tandis qu'une plus grande quantité de LDH5 est caractéristique de 'l'hépatite virale aiguë.

En résumé, un niveau de LDH totale supérieure se produit normalement dans des maladies telles que l'infarctus du myocarde, l'infarctus pulmonaire, l'hépatite virale aiguë, l'hépatite toxique, état choc, anémie sévère, dystrophie musculaire, polymyosite, dermatomyosite, un exercice intense, le diabète, insuffisance rénale, la cirrhose du foie, Le syndrome de Reye, leucémie et néoplasmes. baisse de la valeur se trouvent chez les sujets exposés à rayonnements ionisants.

bibliographie

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  • Holbrook, J. J., Liljas, A., Steindel, S.J. et Rossmann, M. G. lacticodéshydrogénase. Dans: Boyer, P. D. (Ed.), The Enzymes, 3 EDN, Vol. 11, Academic Press, New York, 1975, p. 191-292.
  • Schär, H.-P. et Zuber, H. Structure et fonction des déshydrogénases L-lactate à partir de bactéries thermophiles et mésophiles. I) L'isolement et la caractérisation du lactate déshydrogénases de bacilles thermophiles et mésophiles. Z. Physiol Hoppe-Seyler. Chem. 360 (1979) 795-807. PubMed Entrez- 114469

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