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Remarque disambigua.svg homonymie - Si vous êtes à la recherche de l'enzyme qui utilise NADPH, voir isocitrate déshydrogénase (NADP +).
isocitrate déshydrogénase (NAD+)
modèle en trois dimensions de' src=
modèle en trois dimensions de l'enzyme
numéro CE 1.1.1.41
classe oxydoréductases
nom systématique
isocitrate: NAD+ oxydoréductase (phosphorylation)
autres noms
déshydrogénase de l'acide isocitrique; isocitrate déshydrogénase (NAD dépendante-); NAD isocitrate déshydrogénase; DÉMENTI; dinucléotide nicotinamide-adénine-synthase isocitrate
bases de données BRENDA, ExPASy, GTD, KEGG, APB
source: UIBBM
isocitrate déshydrogénase
L'enzyme centre catalytique, avec un ion mg2+ en étroite collaboration avec un particulier acides aminés aspartate

L 'isocitrate déshydrogénase (NAD+), Également connu sous DÉMENTI, est un enzyme, appartenant à la classe oxydoréductase, prendre part à la cycle de Krebs.

effet

Elle catalyse la réaction suivante:

isocitrate + NAD+ α-cétoglutarate + CO2 + NADH

L'enzyme isocitrate déshydrogénase réalise la troisième réaction du cycle de Krebs (ou le cycle de l'acide citrique) dans laquelle il libère une molécule de CO 2 à la suite de l'oxydation et la decarboxylation de l'isocitrate. Dans la réaction, il supprime les deux atomes d'hydrogène, le premier est un ion hydrure H- que, lors de l'oxydation, est transférée au NAD + et qui servira ensuite à actionner la rotation de l'enzyme ATP synthase. L'autre atome d'hydrogène est éliminé sous forme H + pendant la decarboxylation.

autre isoforme l'enzyme catalyse la même réaction, mais pas dans le cycle de Krebs en cytosol et mitochondries, et utilise comme cofacteur NADP + au lieu de NAD +.

L 'énergie libre de Gibbs liée à l'ensemble est réaction, dans les deux cas, de -8,4 kJ / mol. A en effet une DÉMENTI Km son all'isocitrato très faible.

structure

La structure dell'IDH humaine n'a pas encore été déterminé. On sait que la protéine est composée de trois sous-unités, il est allostérique ajuster, en tant que substrat et nécessite l'ion mg2+ ou mn2+. Une protéine homologue qui a une structure connue est l'IDH PNDA-employé Escherichia coli, qui ne comporte que deux sous-unités, une identité de 13% et une similarité de 29% sur la base des séquences de les acides aminés. Pour cette raison, il est seulement un parent éloigné de l'IDH humain: sa structure en trois dimensions n'est pas fiable pour prédire l'humain.

réglage

la étape catalysé dall'IDH, à cause de son grand , Elle est l'une des réactions irréversibles cycle de Krebs et pour cette raison, il doit être soigneusement réglementé pour éviter une dispersion inutile des isocitrate (et par conséquent α-cétoglutarate d'accumulation).

La réaction est simplement stimulée par l'abondance de substrat (isocitrate, NAD+, mg2+ / Ca2+), L'inhibition des produits (par le NADH et α-cétoglutarate), et l'inhibition de la réaction inverse (from 'ATP).

notes


bibliographie

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Articles connexes

  • cycle de Krebs

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