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domaine Ig
Schéma de la structure linéaire d'un domaine Ig: dans rouge le pont disulfure.

un domaine Ig, ou domaine d'immunoglobuline, Il a une structure particulière commune à de nombreux globulaire protéine récepteur organisme humain. Toutes les protéines qui ont dans leur structure un ou plusieurs domaines Ig sont considérés comme appartenant à superfamille immunoglobuline.

Un domaine Ig est une structure pliée formée d'environ 110 les acides aminés, dont les extrémités sont stabilisées par un pont disulfure d'environ 55-75 acides aminés et aller faire le soi-disant « pliage d'anticorps. » Sa structure tertiaire est composé de deux feuillets ß, dont chacun est constitué à son tour par 3-5 « bandes » de tendance antiparallèle β de 5-10 acides aminés chacune. Cette structure, dite « sandwich » est maintenu compact par la présence, sur les deux feuilles bêta, d'acides aminés hydrophiles dirigée vers l'extérieur associés à des acides aminés hydrophobes tournés vers l'intérieur: celui-ci cimenter la structure et sont donc hautement conservés, à savoir ils sont maintenus dans tous les différents types de domaines Ig.

Les domaines Ig sont communs à différents types de molécules, mais étant donné qu'ils sont plus précisément représentés dans immunoglobuline Ils sont classés en fonction de la similitude avec les domaines de la région variable (domaines Ig Type V, avec des domaines 5 rubans ß) ou la région constante (Ig type C, avec 3 rubans ß) de anticorps. Il y a aussi un troisième type de domaine Ig, du type C2 ou H, qui présente des rubans ß 3 mais présente des similitudes structurelles avec les deux domaines C à la fois avec ceux V.

Les principales molécules qui présentent au moins un domaine Ig dans leur structure sont les suivants:

  • immunoglobulinesUn domaine de type V et un domaine C dans la chaîne légère, et un domaine V et trois / quatre domaines de carbone dans leur chaîne lourde.
  • récepteur des cellules T TCR ou quatre domaines Ig, dont deux sont de type V et deux de type C (une pour la chaîne α / δ et un pour la chaîne β / γ de).
  • CMH Classe I: un domaine de type C dans sa chaîne α et un domaine Ig qui constitue l'ensemble de β2-microglobuline.
  • CMH de classe II: un domaine C dans la chaîne α et une dans la chaîne β
  • CD2Deux domaines Ig, une de type V et d'un type de H
  • CD3Un seul domaine Ig du type H
  • CD4Quatre domaines Ig, deux alternatif du type V avec deux Type H
  • CD8Un domaine V de la chaîne α et la chaîne β d'une identique
  • CD28 et CTLA-4: un domaine V pour chacun de leurs deux chaînes
  • B7-1 / 2: un domaine et un domaine V H
  • FcyRII (récepteur de type II partie Fc tout IgG): Deux domaines H
  • Les molécules d'adhésion ICAM-1: (cinq domaines H), ICAM-2 (deux domaines de H) et VCAM-1 (sept domaines H)
  • IL-1R (récepteur IL-1) Type 1: Trois domaines H
  • PDGFR (récepteur PDGF): 5 domaines H

bibliographie

  • Abul K. Abbas, Andrew W. Lichtman; Jordan S. Pober, Immunologie cellulaire et moléculaire, 4e éd., Padova, Piccin, 2002.
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