s
19 708 Pages

la protéines S100 Ils sont une famille de protéine présente de bas poids moléculaire chez les vertébrés, caractérisé par deux sites de liaison pour la football avec la structure hélice-boucle-hélice basique (EF-hand). Il y a au moins 21 types de protéines S100[1]. le nom S100 Il vient de solubilité à 100% de ceux-ci dans sulfate d'ammonium à pH neutre.

structure

La plupart des S100 ont une structure homodimère, à savoir deux polypeptides lié identique ensemble par des liaisons non covalentes. Bien que le S100 sont structurellement similaires à calmoduline, ils diffèrent de ceux-ci en ce qu'ils sont spécifiques de cellules, exprimées dans des cellules particulières à différents niveaux en fonction des facteurs environnementaux. Cependant, la calmoduline, sont des récepteurs pour le Ca2+ omniprésent et universel, présent dans de nombreuses cellules.

Fonction normale

Le S100 sont normalement présents dans des cellules dérivées de crête neurale (Les cellules de Schwann, mélanocytes et cellules gliales), Dans chondrocytes, adipocytes, les cellules myoépithéliales, macrophages, les cellules de Langerhans et cellules dendritiques.

Les protéines S100 sont impliqués dans diverses fonctions intracellulaires et extracellulaires[2]. Ils sont également impliqués dans la régulation de phosphorylation protéines, facteurs de transcription, en homéostasie Californie++, des constituants dans la dynamique de cytosquelette, dans les activités de enzymes, dans la croissance et la différenciation des cellules, et réponse inflammatoire.

pathologie

Certains membres de la famille S100 sont utiles comme marqueurs pour certaines tumeurs et la différenciation des cellules dans le sens épidermiques. Ils peuvent être trouvés dans mélanomes[3], dans les tumeurs malignes des gaines des nerfs périphériques, schwannomes, Les cellules stromales paragangliome et sarcomes cellules claires.

Les gènes

  • S100A1, S100A2, S100A3, S100A4, S100A5, S100A6, S100A7, S100A8, S100A9, S100A10, S100A11, S100A12, S100A13, S100A14 (S100A14), S100A15 (S100A15), S100A16
  • S100B
  • S100P
  • S100Z (S100Z)

notes

  1. ^ Marenholz I, Heizmann CW, Fritz G, protéines S100 chez la souris et chez l'homme: l'évolution de la pathologie et à la fonction (y compris une mise à jour de la nomenclature), en Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 322, nº 4, Octobre 2004, p. 1111-1122, DOI:10.1016 / j.bbrc.2004.07.096, PMID 15336958.
  2. ^ Donato R, rôles et extracellulaire intracellulaire des protéines S100, en Microsc. Res. Tech., vol. 60, nº 6, Avril 2003, p. 540-51, DOI:10.1002 / jemt.10296, PMID 12645002.
  3. ^ Nonaka D, L Chiriboga, Rubin BP, L'expression différentielle de la protéine S100 dans les sous-types de mélanomes malins et bénins et des tumeurs malignes des gaines des nerfs périphériques, en J. CUTAn. Pathol., vol. 35, nº 11, Novembre 2008, p. 1014-9, DOI:10.1111 / j.1600-0560.2007.00953.x, PMID 18547346.

bibliographie

  • Loup R, Voscopoulos CJ, FitzGerald PC, et al., L'orthologue de souris S100A15 est parallèle à l'organisation génomique, la structure, l'expression du gène, et les modes de traitement de la protéine de la sous-famille S100A7 / A15 humain pendant la maturation épidermique, en J. Invest. Dermatol., vol. 126, nº 7, 2006, pp. 1600-8, DOI:10.1038 / sj.jid.5700210, PMID 16528363.

liens externes

Activité wiki récente

Aidez-nous à améliorer BooWiki
Commencez